2014
Studies of mutant lectin binding behaviour by microcalorimetry
DUBSKÁ, Eva, Jana MRÁZKOVÁ, Lenka MALINOVSKÁ, Lenka ADAMOVÁ, Gabriel DEMO et. al.Základní údaje
Originální název
Studies of mutant lectin binding behaviour by microcalorimetry
Název česky
Studium vazebných vlastností mutantních lektinů
Autoři
DUBSKÁ, Eva (203 Česká republika, domácí), Jana MRÁZKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Lenka MALINOVSKÁ (203 Česká republika, domácí), Lenka ADAMOVÁ (203 Česká republika, domácí), Gabriel DEMO (203 Česká republika), Martina POKORNÁ (703 Slovensko, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
2014 XVIII ISBC Conference, International Society for Biological Calorimetry, 2014
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Švédsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV
RIV/00216224:14310/14:00077914
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova česky
lektiny izotermická titrační kalorimetrie mutageneze
Klíčová slova anglicky
lectins isotermic titration calorimetry mutegenesis
Příznaky
Mezinárodní význam
Změněno: 3. 1. 2015 23:15, Mgr. Eva Dubská
V originále
Bacterial lectins help pathogens in adhesion to sugar moieties presented on the host cell surface. Therefore, lectins from pathogenic bacteria and their adhesion modes are the subject of intense study. On the other hand, understanding of the basic principles of the lectin-carbohydrate binding process is still important task and can be helpful for further lectin engineering by targeted mutagenesis methods. Lectins with tuned affinity can offer interesting perspectives in biomedical or biotechnology. Our work is focused on the engineering of previously well studied lectins PA-IIL [1], CV-IIL [2], RS-IIL [3] and BC2L-A [4] from the PA-IIL lectin family. Effects of the mutations on the individual lectin binding behaviour were studied by isothermal titration microcalorimetry method (ITC).
Česky
Bakteriální lektiny napomáhají bakteriím při přichycení na sacharidové struktury povrchu hostitelských buněk. Proto jsou bakteriální lektiny předmětem dlouhodobého výzkumu. Důležité obecně je lépe porozumět základním principům uplatňující se při vazbě lektinů na sacharidové struktury. Tyto poznatky mohou být využity v proteinovém inženýrství pro vytvoření mutantních lektinů s vylepšenými vazebnými vlastnostmi. Náš výzkum se zaměřil na mutagenezi lektinů z lektinové rodiny PA-IIL (PA-IIL, CV-IIL, BC2L-A, RS-IIL) a studium vazebných vlastnosti jednotlivých mutantních lektinů pomocí metody izotermické titrační kalorimetrie.
Návaznosti
| CZ.1.05/1.1.00/02.0068, interní kód MU |
|