J 2015

Shared structural features of the 9aaTAD family in complex with CBP

PISKACEK, Martin, Anna VAŠKŮ, Roman HÁJEK a Andrea KNIGHT

Základní údaje

Originální název

Shared structural features of the 9aaTAD family in complex with CBP

Autoři

PISKACEK, Martin (40 Rakousko, domácí), Anna VAŠKŮ (203 Česká republika, domácí), Roman HÁJEK (203 Česká republika) a Andrea KNIGHT (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Molecular BioSystems, Cambridge, Royal Society of Chemistry, 2015, 1742-206X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

30105 Physiology

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 2.829

Kód RIV

RIV/00216224:14110/15:00080651

Organizační jednotka

Lékařská fakulta

DOI

UT WoS

000349995600017

Klíčová slova anglicky

CREB-BINDING-PROTEIN; 9-AMINO-ACID TRANSACTIVATION DOMAIN; TRANSCRIPTION FACTOR-BINDING; HYDROPHOBIC AMINO-ACIDS; KIX DOMAIN; SACCHAROMYCES-CEREVISIAE; ACTIVATION DOMAINS; NMR-SPECTROSCOPY; P53; COACTIVATOR

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 22. 6. 2015 16:57, Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková

Anotace

V originále

A number of transactivation domains for transcription factors including p53, E2A/HEB, MLL, cMyb, CREB, FOXO3, Gcn4, Oaf1 and Pdr1 have been reported to interact with the KIX domain of general transcriptional mediators CBP, p300 or MED15. Most of those factors belong to the already established Nine amino acid Transactivation Domain (9aaTAD) family. By using available structural data, we found binding analogy for the 9aaTAD in the MLL–KIX and also E2A/HEB–KIX complexes. We recognized two distinct TAD formations in the KIX complex. In the E2A/HEB–KIX complex, the leucine position is determined by the prolonged helical structure including the 9aaTAD and the leucine (long-helical TAD). However in the MLL–KIX complex, the equal position of 9aaTAD and proximal leucine is achieved differently by leucine-turn-helix structural architecture. Furthermore, the FOXO3–KIX complex shares structural analogy with the E2A–KIX complex in respect of both 9aaTAD and proximal leucine. Next, from (i) sequence alignment of the identified 9aaTADs in p53, E2A/HEB and MLL proteins and (ii) the resolved structure of the MLL–KIX and E2A/HEB–KIX complexes, we generated a plausible structural model for p53 that could be used also for other members of the 9aaTAD family. The position of 9aaTADs in Oaf1-, Pdr1- and Gcn4-MED15 KIX complexes and 9aaTAD composition are in good agreement with E2A, MLL, FOXO3 and p53. Analyses of structural data in this study define fundamental structural requirements and shed more light on the ambiguous 9aaTAD domain.

Návaznosti

EE2.3.20.0046, projekt VaV
Název: Mezinárodní centrum pro výzkum a vzdělávání v oblasti hematoonkologie a monoklonálních gamapatií
GAP304/10/1395, projekt VaV
Název: Analýza klonálních progenitorů plazmatických buněk u monoklonálních gamapatií
Investor: Grantová agentura ČR, Analýza klonálních progenitorů plazmatických buněk u monoklonálních gamapatií
MSM0021622434, záměr
Název: Od klasických prognostických markerů ke klinicky aplikovatelným farmakogenomickým a farmakoproteomickým projektům u mnohočetného myelomu a monoklonálních gamapatií
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Od klasických prognostických markerů ke klinicky aplikovatelným farmakogenomickým a farmakoproteomickým projektům u mnohočetného myelomu a monoklonálních gamapatií
NT14310, projekt VaV
Název: Buněčné stárnutí u hematoonkologických onemocnění
Investor: Ministerstvo zdravotnictví ČR, Buněčné stárnutí u hematoonkologických onemocnění