J 2014

A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress

MCHUGH, C.A., J. FONTANA, Daniel NĚMEČEK, N.Q. CHENG, A.A. AKSYUK et. al.

Základní údaje

Originální název

A virus capsid-like nanocompartment that stores iron and protects bacteria from oxidative stress

Autoři

MCHUGH, C.A. (840 Spojené státy), J. FONTANA (840 Spojené státy), Daniel NĚMEČEK (203 Česká republika, garant, domácí), N.Q. CHENG (840 Spojené státy), A.A. AKSYUK (840 Spojené státy), J.B. HEYMANN (840 Spojené státy), D.C. WINKLER (840 Spojené státy), A.S. LAM (840 Spojené státy), J.S. WALL (840 Spojené státy), A.C. STEVEN (840 Spojené státy) a E. HOICZYK (840 Spojené státy)

Vydání

EMBO Journal, HOBOKEN, WILEY-BLACKWELL, 2014, 0261-4189

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 10.434

Kód RIV

RIV/00216224:14740/14:00079216

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000341839500008

Klíčová slova anglicky

cryo-electron microscopy; encapsulin; ferritin; HK97 fold; oxidative stress

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 10. 3. 2015 14:43, Martina Prášilová

Anotace

V originále

Living cells compartmentalize materials and enzymatic reactions to increase metabolic efficiency. While eukaryotes use membrane-bound organelles, bacteria and archaea rely primarily on protein-bound nanocompartments. Encapsulins constitute a class of nanocompartments widespread in bacteria and archaea whose functions have hitherto been unclear. Here, we characterize the encapsulin nanocompartment from Myxococcus xanthus, which consists of a shell protein (EncA, 32.5 kDa) and three internal proteins (EncB, 17 kDa; EncC, 13 kDa; EncD, 11 kDa). Using cryo-electron microscopy, we determined that EncA self-assembles into an icosahedral shell 32 nm in diameter (26 nm internal diameter), built from 180 subunits with the fold first observed in bacteriophage HK97 capsid. The internal proteins, of which EncB and EncC have ferritin-like domains, attach to its inner surface. Native nanocompartments have dense iron-rich cores. Functionally, they resemble ferritins, cage-like iron storage proteins, but with a massively greater capacity (similar to 30,000 iron atoms versus similar to 3,000 in ferritin). Physiological data reveal that few nanocompartments are assembled during vegetative growth, but they increase fivefold upon starvation, protecting cells from oxidative stress through iron sequestration.