MRÁZKOVÁ, Jana, Lenka MALINOVSKÁ and Michaela WIMMEROVÁ. A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily. In XVII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. 2015. ISBN 978-80-210-8015-7.
Other formats:   BibTeX LaTeX RIS
Basic information
Original name A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily
Name in Czech Bodová mutace vedla k převrácení cukerné specifity lektinu RS-IIL z lektinové nadrodiny PA-IIL
Authors MRÁZKOVÁ, Jana (203 Czech Republic, belonging to the institution), Lenka MALINOVSKÁ (203 Czech Republic, belonging to the institution) and Michaela WIMMEROVÁ (203 Czech Republic, guarantor, belonging to the institution).
Edition XVII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, 2015.
Other information
Original language English
Type of outcome Conference abstract
Field of Study 10600 1.6 Biological sciences
Country of publisher Czech Republic
Confidentiality degree is not subject to a state or trade secret
RIV identification code RIV/00216224:14310/15:00081460
Organization unit Faculty of Science
ISBN 978-80-210-8015-7
Keywords (in Czech) lektiny; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lektinová nadrodina; změna cukerné specifity; místně-cílená mutageneze; jedna bodová mutace
Keywords in English lectins; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lectin superfamily; sugar-binding specificity change; site-directed mutagenesis; one point mutation
Tags AKR
Changed by Changed by: Ing. Andrea Mikešková, učo 137293. Changed: 28/4/2016 15:29.
Abstract
The so-called “PA-IIL lectin superfamily” includes several lectins from human opportunistic pathogens: PA-IIL (from Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (from Chromobacterium violaceum), BC2L-A and C-terminal domain from BC2L-C (from Burkholderia cenocepacia). Also, it includes one lectin from important plant pathogen: RS-IIL (from Ralstonia solanacearum). All these lectins are homologues with significant sequential and structural similarities but they differ in sugar-binding specificity. This fact is caused by differences in three amino acids which are arranged in the so-called “specificity binding loop” (amino acids at positions 22-23-24). The previous study, which was focused on investigation of fine specificity of PA-IIL, confirmed that amino acid at position 22 is mainly responsible for sugar binding specificity. Specific amino acid substitution in this position led to change of sugar preference of PA-IIL to the RS-IIL one. In this work, we prepared a mutant of the RS-IIL lectin with substitution of amino acid at position 22 to the one present in PA-IIL “specificity loop” to test possibility of changing of sugar preference to the PA IIL one.
Abstract (in Czech)
Tzv. PA-IIL lektinová nadrodina zahrnuje několik lektinů z lidských oportunních patogenů: PA-IIL (z Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (z Chromobacterium violaceum), BC2L-A a C-terminální doménu lektinu BC2L-C (z Burkholderia cenocepacia). Také zahrnuje jeden lektin z důležitého rostlinného patogenu: RS-IIL (z Ralstonia solanacearum). Všechny tyto letiny jsou homology s významnými sekvenčními a strukturními podobnostmi, ale liší se ve své cukerné specifitě. Tento fakt je způsoben v rozdílech tří aminokyselin, které jsou uspořádány v tzv. „smyčce specificity“. Předchozí studie, která byla zaměřena na stanovení přesné specificity lektinu PA-IIL, potvrdila, že amino kyselina v pozici 22 je nejvíce zodpovědná za cukernou specificitu. Specifická substituce aminokyseliny v této pozici vedla ke změně cukerné preference lektinu PA-IIL na takovou, kterou má lektin RS-IIL. V této práci jsme připravili mutanta lektinu RS-IIL se substitucí aminokyseliny za takovou, která je přítomna v „smyčce specificity“ lektinu PA-IIL, abychom otestovali, jestli dojde ke změně cukerné preference lektinu RS-IIL na takovou, kterou má lektin PA-IIL.
Links
ED1.1.00/02.0068, research and development projectName: CEITEC - central european institute of technology
GA13-25401S, research and development projectName: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
Investor: Czech Science Foundation
PrintDisplayed: 26/4/2024 13:32