J 2016

The structure and DNA-binding properties of Mgm101 from a yeast with a linear mitochondrial genome

PEVALA, Vladimír, Dominika TRUBAN, Jacob A. BAUER, Július KOŠŤAN, Nina KUNOVÁ et. al.

Základní údaje

Originální název

The structure and DNA-binding properties of Mgm101 from a yeast with a linear mitochondrial genome

Autoři

PEVALA, Vladimír (703 Slovensko), Dominika TRUBAN (703 Slovensko), Jacob A. BAUER (703 Slovensko), Július KOŠŤAN (40 Rakousko), Nina KUNOVÁ (703 Slovensko), Jana BELLOVÁ (703 Slovensko), Marlene BRANDSTETTER (40 Rakousko), María Victoria MARINI PALOMEQUE (858 Uruguay, domácí), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí), Ľubomír TOMÁŠKA (703 Slovensko), Jozef NOSEK (703 Slovensko) a Eva KUTEJOVÁ (703 Slovensko)

Vydání

Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2016, 0305-1048

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 10.162

Kód RIV

RIV/00216224:14110/16:00087823

Organizační jednotka

Lékařská fakulta

UT WoS

000373723100031

Klíčová slova anglicky

protein Mgm101; linear mitochondrial genome

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 24. 3. 2021 10:15, Mgr. Tereza Miškechová

Anotace

V originále

To study the mechanisms involved in the maintenance of a linear mitochondrial genome we investigated the biochemical properties of the recombination protein Mgm101 from Candida parapsilosis. We show that CpMgm101 complements defects associated with the Saccharomyces cerevisiaemgm101–1ts mutation and that it is present in both the nucleus and mitochondrial nucleoids of C. parapsilosis. Unlike its S. cerevisiae counterpart, CpMgm101 is associated with the entire nucleoid population and is able to bind to a broad range of DNA substrates in a non-sequence specific manner. CpMgm101 is also able to catalyze strand annealing and D-loop formation. CpMgm101 forms a roughly C-shaped trimer in solution according to SAXS. Electron microscopy of a complex of CpMgm101 with a model mitochondrial telomere revealed homogeneous, ring-shaped structures at the telomeric single-stranded overhangs. The DNA-binding properties of CpMgm101, together with its DNA recombination properties, suggest that it can play a number of possible roles in the replication of the mitochondrial genome and the maintenance of its telomeres.

Návaznosti

GAP207/12/2323, projekt VaV
Název: Endonuleazová a translokázová aktivita v restričních-modifikáčních komplexéch typu I
Investor: Grantová agentura ČR, Endonuleázová a translokázová aktivita v restrikčních-modifikačních komplexech typu I
GA13-26629S, projekt VaV
Název: SUMO a stability genomu
Investor: Grantová agentura ČR, SUMO a stability genomu