2016
Structural Aspects of Multistep Phosphorelay-Mediated Signaling in Plants
PEKÁROVÁ, Blanka, Agnieszka SZMITKOWSKA, Radka DOPITOVÁ, Oksana DEGTJARIK, Lukáš ŽÍDEK et. al.Základní údaje
Originální název
Structural Aspects of Multistep Phosphorelay-Mediated Signaling in Plants
Autoři
PEKÁROVÁ, Blanka (203 Česká republika, domácí), Agnieszka SZMITKOWSKA (616 Polsko, domácí), Radka DOPITOVÁ (203 Česká republika, domácí), Oksana DEGTJARIK (112 Bělorusko), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí) a Jan HEJÁTKO (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
Molecular Plant, Cambridge (USA), Cell Press, 2016, 1674-2052
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 8.827
Kód RIV
RIV/00216224:14740/16:00088179
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
000367818800009
Klíčová slova anglicky
multistep phosphorelay; structure; histidine kinase; phosphotransfer protein; response regulator
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 27. 4. 2017 16:01, Mgr. Eva Špillingová
Anotace
V originále
The multistep phosphorelay (MSP) is a central signaling pathway in plants integrating a wide spectrum of hormonal and environmental inputs and controlling numerous developmental adaptations. For the thorough comprehension of the molecular mechanisms underlying the MSP-mediated signal recognition and transduction, the detailed structural characterization of individual members of the pathway is critical. In this review we describe and discuss the recently known crystal and nuclear magnetic resonance structures of proteins acting in MSP signaling in higher plants, focusing particularly on cytokinin and ethylene signaling in Arabidopsis thaliana. We discuss the range of functional aspects of available structural information including determination of ligand specificity, activation of the receptor via its autophosphorylation, and downstreamsignal transduction through the phosphorelay. We compare the plant structures with their bacterial counterparts and show that although the overall similarity is high, the differences in structural details are frequent and functionally important. Finally, we discuss emerging knowledge on molecular recognition mechanisms in the MSP, and mention the latest findings regarding structural determinants of signaling specificity in the Arabidopsis MSP that could serve as a general model of this pathway in all higher plants.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaV |
| ||
GAP305/11/0756, projekt VaV |
| ||
GA13-25280S, projekt VaV |
|