AMARO, Mariana, Radek ŠACHL, Gokcan AYDOGAN, Ilya I. MIKHALYOV, Robert VÁCHA a Martin HOF. (GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin. Angewandte Chemie International Edition. WEINHEIM: Wiley-V C H VERLAG GMBH, 2016, roč. 55, č. 32, s. 9411-9415. ISSN 1433-7851. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1002/anie.201603178.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název (GM1) Ganglioside Inhibits beta-Amyloid Oligomerization Induced bySphingomyelin
Autoři AMARO, Mariana (203 Česká republika), Radek ŠACHL (203 Česká republika), Gokcan AYDOGAN (203 Česká republika), Ilya I. MIKHALYOV (643 Rusko), Robert VÁCHA (203 Česká republika, garant, domácí) a Martin HOF (276 Německo).
Vydání Angewandte Chemie International Edition, WEINHEIM, Wiley-V C H VERLAG GMBH, 2016, 1433-7851.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Německo
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 11.994
Kód RIV RIV/00216224:14740/16:00088531
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1002/anie.201603178
UT WoS 000383371800055
Klíčová slova anglicky Alzheimer's disease; amyloid beta-peptides; diffusion coefficients; fluorescence spectroscopy; neuroprotectives
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Eva Špillingová, učo 110713. Změněno: 1. 3. 2017 13:59.
Anotace
beta-Amyloid (A beta) oligomers are neurotoxic and implicated in Alzheimer's disease. Neuronal plasma membranes may mediate formation of A beta oligomers in vivo. Membrane components sphingomyelin and GM(1) have been shown to promote aggregation of A beta; however, these studies were performed under extreme, non-physiological conditions. We demonstrate that physiological levels of GM(1), organized in nanodomains do not seed oligomerization of A beta(40) monomers. We show that sphingomyelin triggers oligomerization of A beta(40) and that GM(1) is counteractive thus preventing oligomerization. We propose a molecular explanation that is supported by all-atom molecular dynamics simulations. The preventive role of GM(1) in the oligomerization of A beta(40) suggests that decreasing levels of GM(1) in the brain, for example, due to aging, could reduce protection against A beta oligomerization and contribute to the onset of Alzheimer's disease.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
ED3.2.00/08.0144, projekt VaVNázev: CERIT Scientific Cloud
GA14-12598S, projekt VaVNázev: Samouspořádané systémy amfifilních peptiů (Akronym: SAAP)
Investor: Grantová agentura ČR, Self-assembly of amphiphilic peptides with helical character
LM2010005, projekt VaVNázev: Velká infrastruktura CESNET (Akronym: VI CESNET)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Velká infrastruktura CESNET
VytisknoutZobrazeno: 26. 8. 2024 02:23