2016
A Polar and Nucleotide-Dependent Mechanism of Action for RAD51 Paralogs in RAD51 Filament Remodeling
TAYLOR, Martin R.G., Mário ŠPÍREK, Chu Jian MA, Raffaella CARZANIGA, Tohru TAKAKI et. al.Základní údaje
Originální název
A Polar and Nucleotide-Dependent Mechanism of Action for RAD51 Paralogs in RAD51 Filament Remodeling
Autoři
TAYLOR, Martin R.G. (826 Velká Británie a Severní Irsko), Mário ŠPÍREK (703 Slovensko, domácí), Chu Jian MA (840 Spojené státy), Raffaella CARZANIGA (826 Velká Británie a Severní Irsko), Tohru TAKAKI (826 Velká Británie a Severní Irsko), Lucy M. COLLINSON (826 Velká Británie a Severní Irsko), Eric C. GREENE (840 Spojené státy), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant, domácí) a Simon J. BOULTON (826 Velká Británie a Severní Irsko)
Vydání
Molecular Cell, Cambridge, Cell Press, 2016, 1097-2765
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 14.714
Kód RIV
RIV/00216224:14110/16:00088541
Organizační jednotka
Lékařská fakulta
UT WoS
000389515500009
Klíčová slova anglicky
SINGLE-STRANDED-DNA; INDUCED FLUORESCENCE ENHANCEMENT; CANCER TUMOR-SUPPRESSOR; REPLICATION PROTEIN-A; HOMOLOGOUS RECOMBINATION; SACCHAROMYCES-CEREVISIAE; MAMMALIAN-CELLS; COMPLEX; REPAIR; PROMOTES
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 11. 1. 2017 11:55, Ing. Mgr. Věra Pospíšilíková
Anotace
V originále
Central to homologous recombination in eukaryotes is the RAD51 recombinase, which forms helical nucleoprotein filaments on single-stranded DNA (ssDNA) and catalyzes strand invasion with homologous duplex DNA. Various regulatory proteins assist this reaction including the RAD51 paralogs. We recently discovered that a RAD51 paralog complex from C. elegans, RFS-1/RIP-1, functions predominantly downstream of filament assembly by binding and remodeling RAD-51-ssDNA filaments to a conformation more proficient for strand exchange. Here, we demonstrate that RFS-1/RIP-1 acts by shutting down RAD-51 dissociation from ssDNA. Using stopped-flow experiments, we show that RFS-1/RIP-1 confers this dramatic stabilization by capping the 50 end of RAD-51-ssDNA filaments. Filament end capping propagates a stabilizing effect with a 5'-> 3' polarity approximately 40 nucleotides along individual filaments. Finally, we discover that filament capping and stabilization are dependent on nucleotide binding, but not hydrolysis by RFS-1/RIP-1. These data define the mechanism of RAD51 filament remodeling by RAD51 paralogs.
Návaznosti
GAP207/12/2323, projekt VaV |
| ||
GA13-26629S, projekt VaV |
|