PLEVKA, Pavel, Kaspars TARS a Lars LILJAS. Structure and stability of icosahedral particles of a covalent coat protein dimer of bacteriophage MS2. Protein Science. HOBOKEN: JOHN WILEY & SONS INC, 2009, roč. 18, č. 8, s. 1653-1661. ISSN 0961-8368. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1002/pro.184.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structure and stability of icosahedral particles of a covalent coat protein dimer of bacteriophage MS2
Autoři PLEVKA, Pavel, Kaspars TARS a Lars LILJAS.
Vydání Protein Science, HOBOKEN, JOHN WILEY & SONS INC, 2009, 0961-8368.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 2.937
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1002/pro.184
UT WoS 000268882100009
Klíčová slova anglicky virus; structure; assembly; stability
Štítky neMU
Změnil Změnila: Mgr. Eva Špillingová, učo 110713. Změněno: 30. 3. 2017 11:22.
Anotace
Particles formed by the bacteriophage MS2 coat protein mutants with insertions in their surface loops induce a strong immune response against the inserted epitopes. The covalent dimers created by fusion of two copies of the coat protein gene are more tolerant to various insertions into the surface loops than the single subunits. We determined a 4.7-angstrom resolution crystal structure of an icosahedral particle assembled from covalent dimers and compared its stability with wild-type virions. The structure resembled the wild-type virion except for the intersubunit linker regions. The covalent dimer orientation was random with respect to both icosahedral twofold and quasi-twofold symmetry axes. A fraction of the particles was unstable in phosphate buffer because of assembly defects. Our results provide a structural background for design of modified covalent coat protein dimer subunits for use in immunization.
VytisknoutZobrazeno: 22. 7. 2024 00:21