Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

JASNOVIDOVA, Olga, Tomáš KLUMPLER, Karel KUBÍČEK, Sergei KALYNYCH, Pavel PLEVKA a Richard ŠTEFL. Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103. Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA. The Academy, 2017, roč. 114, č. 42, s. 11133-11138. ISSN 0027-8424. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114.

Základní údaje

Originální název

Structure and dynamics of the RNAPII CTDsome with Rtt103

Autoři

JASNOVIDOVA, Olga (233 Estonsko, domácí), Tomáš KLUMPLER (203 Česká republika, domácí), Karel KUBÍČEK (203 Česká republika, domácí), Sergei KALYNYCH (124 Kanada, domácí), Pavel PLEVKA (203 Česká republika, domácí) a Richard ŠTEFL (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Proceeding of the National Academy of Sciences of the USA, The Academy, 2017, 0027-8424

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10610 Biophysics

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 9.504

Kód RIV

RIV/00216224:14740/17:00095104

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1712450114

UT WoS

000413237900048

Klíčová slova anglicky

CTDsome; SAXS; NMR; X ray; Rtt103; RNA Polymerase II

Štítky

CF NMR, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

RNA polymerase II (RNAPII) not only transcribes protein coding genes and many noncoding RNA, but also coordinates transcription and RNA processing. This coordination is mediated by a long C-terminal domain (CTD) of the largest RNAPII subunit, which serves as a binding platform for many RNA/protein-binding factors involved in transcription regulation. In this work, we used a hybrid approach to visualize the architecture of the full-length CTD in complex with the transcription termination factor Rtt103. Specifically, we first solved the structures of the isolated subcomplexes at high resolution and then arranged them into the overall envelopes determined at low resolution by small-angle X-ray scattering. The reconstructed overall architecture of the Rtt103–CTD complex reveals how Rtt103 decorates the CTD platform.

---

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV	Název: CEITEC - central european institute of technology
GA13-18344S, projekt VaV	Název: Studium kódu CTD RNA polymerázy II Investor: Grantová agentura ČR, Studium kódu CTD RNA polymerázy II
GA15-24117S, projekt VaV	Název: Zásadní význam fosforylace YS. Studium interakce mezi CTD a transkripčním elongačním faktorem Spt6 Investor: Grantová agentura ČR, Zásadní význam fosforylace YS. Studium interakce mezi CTD a transkripčním elongačním faktorem Spt6
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaV	Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
3041, interní kód MU	Název: Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales Investor: EMBO (European Molecular Biology Organization), Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales
649030, interní kód MU	Název: DECOR - Dynamic assembly and exchange of RNA polymerase II CTD factors (Akronym: DECOR) Investor: Evropská unie, DECOR - Dynamic assembly and exchange of RNA polymerase II CTD factors, ERC (Excellent Science)

Přiložené soubory

PNAS-2017-Jasnovidova-11133-8.pdf

Vyhledat podobné dokumenty