2017
Atomic force spectroscopic and SPR kinetic analysis of long circular and short ssDNA molecules interacting with single-stranded DNA-binding protein
HORÁČKOVÁ, Veronika, Antonín HLAVÁČEK, Veronika ČUNDERLOVÁ, Matěj PASTUCHA, Petr SKLÁDAL et. al.Základní údaje
Originální název
Atomic force spectroscopic and SPR kinetic analysis of long circular and short ssDNA molecules interacting with single-stranded DNA-binding protein
Autoři
HORÁČKOVÁ, Veronika (203 Česká republika, domácí), Antonín HLAVÁČEK (203 Česká republika, domácí), Veronika ČUNDERLOVÁ (203 Česká republika, domácí), Matěj PASTUCHA (203 Česká republika, domácí) a Petr SKLÁDAL (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
Monatshefte fur Chemie, Wien, Springer-Verlag, 2017, 0026-9247
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Rakousko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 1.285
Kód RIV
RIV/00216224:14740/17:00095146
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
000413626000015
Klíčová slova anglicky
Atomic force microscopy; Surface plasmon resonance; Electrophoretic mobility shift assay; ssDNA-SSB protein complex
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 5. 3. 2018 14:05, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
Regulation of cellular processes and biochemical pathways would not be possible without formation of specific non-covalent complexes between nucleic acids and proteins. Single-stranded DNA-binding proteins have a high affinity for ssDNA and this interaction plays a crucial role in the control of DNA replication, recombination, transcription, translation, and repair. Characterization of the DNA-protein interactions would improve the information about abnormal cells and provide a better understanding of tumor growth, its prevention, and medical treatment. The interaction between the ssDNA-binding protein from E. coli with two ssDNA molecules (either M13mp18, 7249 bases, or a short 10 base oligonucleotide) was analyzed using atomic force microscopy providing images of the formed complexes on mica. The corresponding binding forces were determined using force spectroscopy using cantilever tips modified with ssDNA. The interactions were also characterized using the surface plasmon resonance (Biacore) providing reference data on kinetics in real time. The data from different methods were critically evaluated and discussed with respect to correlation of the single- (force spectroscopy) and multi-molecular (biosensor kinetics) results.
Návaznosti
GA17-05957S, projekt VaV |
| ||
LQ1601, projekt VaV |
|