J 2017

Atomic force spectroscopic and SPR kinetic analysis of long circular and short ssDNA molecules interacting with single-stranded DNA-binding protein

HORÁČKOVÁ, Veronika, Antonín HLAVÁČEK, Veronika ČUNDERLOVÁ, Matěj PASTUCHA, Petr SKLÁDAL et. al.

Základní údaje

Originální název

Atomic force spectroscopic and SPR kinetic analysis of long circular and short ssDNA molecules interacting with single-stranded DNA-binding protein

Autoři

HORÁČKOVÁ, Veronika (203 Česká republika, domácí), Antonín HLAVÁČEK (203 Česká republika, domácí), Veronika ČUNDERLOVÁ (203 Česká republika, domácí), Matěj PASTUCHA (203 Česká republika, domácí) a Petr SKLÁDAL (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Monatshefte fur Chemie, Wien, Springer-Verlag, 2017, 0026-9247

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Rakousko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 1.285

Kód RIV

RIV/00216224:14740/17:00095146

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000413626000015

Klíčová slova anglicky

Atomic force microscopy; Surface plasmon resonance; Electrophoretic mobility shift assay; ssDNA-SSB protein complex

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 5. 3. 2018 14:05, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Regulation of cellular processes and biochemical pathways would not be possible without formation of specific non-covalent complexes between nucleic acids and proteins. Single-stranded DNA-binding proteins have a high affinity for ssDNA and this interaction plays a crucial role in the control of DNA replication, recombination, transcription, translation, and repair. Characterization of the DNA-protein interactions would improve the information about abnormal cells and provide a better understanding of tumor growth, its prevention, and medical treatment. The interaction between the ssDNA-binding protein from E. coli with two ssDNA molecules (either M13mp18, 7249 bases, or a short 10 base oligonucleotide) was analyzed using atomic force microscopy providing images of the formed complexes on mica. The corresponding binding forces were determined using force spectroscopy using cantilever tips modified with ssDNA. The interactions were also characterized using the surface plasmon resonance (Biacore) providing reference data on kinetics in real time. The data from different methods were critically evaluated and discussed with respect to correlation of the single- (force spectroscopy) and multi-molecular (biosensor kinetics) results.

Návaznosti

GA17-05957S, projekt VaV
Název: Evaluace nových potenciálních cílů a inhibitorů pro blokování vývoje metastáz u luminálních A nádorů prsu
Investor: Grantová agentura ČR, Evaluace nových potenciálních cílů a inhibitorů pro blokování vývoje metastáz u luminálních A nádorů prsu
LQ1601, projekt VaV
Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020