2017
A novel type I cystatin of parasite origin with atypical legumain-binding domain
ILGOVÁ, Jana, Lucie JEDLICKOVA, Hana DVORAKOVA, Michal BENOVICS, Libor MIKEŠ et. al.Základní údaje
Originální název
A novel type I cystatin of parasite origin with atypical legumain-binding domain
Autoři
ILGOVÁ, Jana (703 Slovensko, garant, domácí), Lucie JEDLICKOVA (203 Česká republika), Hana DVORAKOVA (203 Česká republika), Michal BENOVICS (703 Slovensko, domácí), Libor MIKEŠ (203 Česká republika), Lubomír JANDA (203 Česká republika, domácí), Jiří VOREL (203 Česká republika, domácí), Pavel ROUDNICKÝ (203 Česká republika, domácí), David POTĚŠIL (203 Česká republika, domácí), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika, domácí), Milan GELNAR (203 Česká republika, domácí) a Martin KAŠNÝ (203 Česká republika, domácí)
Vydání
Scientific Reports, LONDON, NATURE PUBLISHING GROUP, 2017, 2045-2322
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 4.122
Kód RIV
RIV/00216224:14310/17:00095334
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000417796000046
Klíčová slova česky
cystatin; inhibitor; Eudiplozoon nippponicum; Monogenea; legumain; papain; inhibice
Klíčová slova anglicky
cystatin; inhibitor; Eudiplozoon nippponicum; Monogenea; legumain; papain; inhibition
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 20. 4. 2020 11:21, Mgr. Michal Benovics, Ph.D.
Anotace
V originále
Parasite inhibitors of cysteine peptidases are known to influence a vast range of processes linked to a degradation of either the parasites' own proteins or proteins native to their hosts. We characterise a novel type I cystatin (stefin) found in a sanguinivorous fish parasite Eudiplozoon nipponicum (Platyhelminthes: Monogenea). We have identified a transcript of its coding gene in the transcriptome of adult worms. Its amino acid sequence is similar to other stefins except for containing a legumain-binding domain, which is in this type of cystatins rather unusual. As expected, the recombinant form of E. nipponicum stefin (rEnStef) produced in Escherichia coli inhibits clan CA peptidases - cathepsins L and B of the worm - via the standard papain-binding domain. It also blocks haemoglobinolysis by cysteine peptidases in the worm's excretory-secretory products and soluble extracts. Furthermore, we had confirmed its ability to inhibit clan CD asparaginyl endopeptidase (legumain). The presence of a native EnStef in the excretory-secretory products of adult worms, detected by mass spectrometry, suggests that this protein has an important biological function at the host-parasite interface. We discuss the inhibitor's possible role in the regulation of blood digestion, modulation of antigen presentation, and in the regeneration of host tissues.
Návaznosti
GAP506/12/1258, projekt VaV |
| ||
GBP505/12/G112, projekt VaV |
| ||
LM2015043, projekt VaV |
| ||
LM2015085, projekt VaV |
| ||
LQ1601, projekt VaV |
| ||
MUNI/A/1362/2016, interní kód MU |
|