2017
Influence of Trp flipping on carbohydrate binding in lectins. An example on Aleuria aurantia lectin AAL
HOUSER, Josef, Stanislav KOZMON, Deepti MISHRA, Sushil Kumar MISHRA, Patrick R ROMANO et. al.Základní údaje
Originální název
Influence of Trp flipping on carbohydrate binding in lectins. An example on Aleuria aurantia lectin AAL
Autoři
HOUSER, Josef (203 Česká republika, domácí), Stanislav KOZMON (703 Slovensko, domácí), Deepti MISHRA (356 Indie, domácí), Sushil Kumar MISHRA (356 Indie, domácí), Patrick R ROMANO (840 Spojené státy), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí) a Jaroslav KOČA (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
Plos one, San Francisco, Public Library of Science, 2017, 1932-6203
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 2.766
Kód RIV
RIV/00216224:14740/17:00095446
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
000417698200036
Klíčová slova anglicky
FUCOSE-SPECIFIC LECTIN; DISPERSION INTERACTIONS; CRYSTAL-STRUCTURE; PI INTERACTION; CORE FUCOSE; PROTEIN; APPROXIMATION; ENERGY; RECOGNITION; SPECIFICITY
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 15. 3. 2018 10:16, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
V originále
Protein-carbohydrate interactions are very often mediated by the stacking CH-pi interactions involving the side chains of aromatic amino acids such as tryptophan (Trp), tyrosine (Tyr) or phenylalanine (Phe). Especially suitable for stacking is the Trp residue. Analysis of the PDB database shows Trp stacking for 265 carbohydrate or carbohydrate-like ligands in 5 208 Trp-containing motives. An appropriate model system to study such an interaction is the AAL lectin family, where the stacking interactions play a crucial role and are thought to be a driving force for carbohydrate binding. In this study we present data showing a novel finding in the stacking interaction of the AAL Trp side chain with the carbohydrate. High resolution X-ray structure of the AAL lectin from Aleuria aurantia with alpha-methyl-L-fucoside ligand shows two possible Trp side chain conformations with the same occupation in electron density. The in silico data shows that the conformation of the Trp side chain does not influence the interaction energy despite the fact that each conformation creates interactions with different carbohydrate CH groups. Moreover, the PDB data search shows that the conformations are almost equally distributed across all Trp-carbohydrate complexes, which would suggest no substantial preference for one conformation over another.
Česky
Interakce protein-cukr jsou často zprostředkovány pomocí CH-pi interakce zahrnující boční řetězec aromatické aminokyseliny. Analýza PDB databáze prokázala tuto interakci pro 265 ligandů a 5208 motivů. Modelový systém interakce je lektinová rodina AAL. V této studii jsme pomocí RTG struktury s vysokým rozlišením a následné in silico analýze prokázali existenci dvou preferovaných konformerů Trp a porovnali jejich výskyt a energetickou bilanci pro vazbu sacharidu.
Návaznosti
GA13-25401S, projekt VaV |
| ||
LM2015085, projekt VaV |
| ||
LQ1601, projekt VaV |
|