2017
FireProt 1.0
MUSIL, Miloš, Jan ŠTOURAČ, Jaroslav BENDL, Jan BREZOVSKÝ, Zbyněk PROKOP et. al.Základní údaje
Originální název
FireProt 1.0
Autoři
MUSIL, Miloš (203 Česká republika, domácí), Jan ŠTOURAČ (203 Česká republika, domácí), Jaroslav BENDL (203 Česká republika, domácí), Jan BREZOVSKÝ (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), J. ZENDULKA (203 Česká republika), Tomáš MARTÍNEK (203 Česká republika), David BEDNÁŘ (203 Česká republika, domácí) a Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí)
Vydání
2017
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Software
Obor
10201 Computer sciences, information science, bioinformatics
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Kód RIV
RIV/00216224:14310/17:00100360
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky
protein engineering; thermostable proteins; multiple-point mutant prediction; protein stability
Technické parametry
licenční smlouva není uzavřená
Změněno: 14. 3. 2018 11:06, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.
Anotace
V originále
FireProt is a web server for an automated design of thermostable mutants. The design of thermostable mutants is based on the integration of structural and evolutionary information obtained from several bioinformatics databases and computational tools. FireProt strategy combines energy- and evolution-based approaches together with several filters that accelerate the calculation by omitting potentially deleterious mutations. Within its workflow, FireProt integrates 16 computational tools, utilizing both sequence and structural information in the process. FireProt web server provides users with a one-stop-shop solution for the design of thermostable proteins, constructed by three distinct strategies: (i) evolution-based approach, utilizing back-to-consensus analysis; (ii) energy-based approach, using conservation, correlation and energy information and (iii) combined approach. Furthermore, the server allows users to include user-defined mutations into the constructed thermostable protein and generate corresponding sequences in the FASTA format. The results are visualized in the web browser in an intuitive and comprehensive way, allowing users to directly analyze the designed proteins.