J 2017

Cryo-EM structure of the spinach chloroplast ribosome reveals the location of plastid-specific ribosomal proteins and extensions

GRAF, M., S. ARENZ, P. HUTER, A. DONHOFER, Jiří NOVÁČEK et. al.

Základní údaje

Originální název

Cryo-EM structure of the spinach chloroplast ribosome reveals the location of plastid-specific ribosomal proteins and extensions

Autoři

GRAF, M. (276 Německo), S. ARENZ (276 Německo), P. HUTER (276 Německo), A. DONHOFER (276 Německo), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, garant, domácí) a D.N. WILSON (276 Německo)

Vydání

Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2017, 0305-1048

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 11.561

Kód RIV

RIV/00216224:14740/17:00100463

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

000397286600059

Klíčová slova anglicky

TRANSLATION INITIATION; ANGSTROM RESOLUTION; MITOCHONDRIAL RIBOSOME; ELECTRON-MICROSCOPY; COLI RIBOSOME; S SUBUNIT; IDENTIFICATION; PARTICLE; SYSTEM; MODEL

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 22. 3. 2018 14:29, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Ribosomes are the protein synthesizing machines of the cell. Recent advances in cryo-EM have led to the determination of structures from a variety of species, including bacterial 70S and eukaryotic 80S ribosomes as well as mitoribosomes from eukaryotic mitochondria, however, to date high resolution structures of plastid 70S ribosomes have been lacking. Here we present a cryo-EM structure of the spinach chloroplast 70S ribosome, with an average resolution of 5.4 A for the small 30S subunit and 3.6 A for the large 50S ribosomal subunit. The structure reveals the location of the plastid-specific ribosomal proteins (RPs) PSRP1, PSRP4, PSRP5 and PSRP6 as well as the numerous plastid-specific extensions of the RPs. We discover many features by which the plastid-specific extensions stabilize the ribosome via establishing additional interactions with surrounding ribosomal RNA and RPs. Moreover, we identify a large conglomerate of plastid-specific protein mass adjacent to the tunnel exit site that could facilitate interaction of the chloroplast ribosome with the thylakoid membrane and the protein-targeting machinery. Comparing the Escherichia coli 70S ribosome with that of the spinach chloroplast ribosome provides detailed insight into the co-evolution of RP and rRNA.

Návaznosti

LM2015043, projekt VaV
Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology