Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra

EVANGELIDIS, Thomas, S. NERLI, Jiří NOVÁČEK, A.E. BRERETON, P.A. KARPLUS, R.R. DOTAS, V. VENDITTI, N.G. SGOURAKIS a Konstantinos TRIPSIANES. Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra. Nature Communications. London: Nature Publishing Group, 2018, roč. 9, JAN, s. 384-396. ISSN 2041-1723. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-02592-z.

Základní údaje

Originální název

Automated NMR resonance assignments and structure determination using a minimal set of 4D spectra

Autoři

EVANGELIDIS, Thomas (300 Řecko, domácí), S. NERLI (840 Spojené státy), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, domácí), A.E. BRERETON (840 Spojené státy), P.A. KARPLUS (840 Spojené státy), R.R. DOTAS (840 Spojené státy), V. VENDITTI (840 Spojené státy), N.G. SGOURAKIS (840 Spojené státy) a Konstantinos TRIPSIANES (300 Řecko, garant, domácí)

Vydání

Nature Communications, London, Nature Publishing Group, 2018, 2041-1723

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10402 Inorganic and nuclear chemistry

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 11.878

Kód RIV

RIV/00216224:14740/18:00101162

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1038/s41467-017-02592-z

UT WoS

000423430900004

Klíčová slova anglicky

PROTEIN-STRUCTURE DETERMINATION; CHEMICAL-SHIFTS; DIPOLAR COUPLINGS; NOESY ASSIGNMENT; LARGER PROTEINS; SPECTROSCOPY; ROSETTA; ROBUST; ALGORITHM; HOMOLOGY

Štítky

CF NMR, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Automated methods for NMR structure determination of proteins are continuously becoming more robust. However, current methods addressing larger, more complex targets rely on analyzing 6-10 complementary spectra, suggesting the need for alternative approaches. Here, we describe 4D-CHAINS/autoNOE-Rosetta, a complete pipeline for NOE-driven structure determination of medium-to larger-sized proteins. The 4D-CHAINS algorithm analyzes two 4D spectra recorded using a single, fully protonated protein sample in an iterative ansatz where common NOEs between different spin systems supplement conventional through-bond connectivities to establish assignments of sidechain and backbone resonances at high levels of completeness and with a minimum error rate. The 4D-CHAINS assignments are then used to guide automated assignment of long-range NOEs and structure refinement in autoNOE-Rosetta. Our results on four targets ranging in size from 15.5 to 27.3 kDa illustrate that the structures of proteins can be determined accurately and in an unsupervised manner in a matter of days.

---

Návaznosti

GJ15-22380Y, projekt VaV	Název: Molekulární stavba protein-DNA komplexů zapojených v opravě nukleotidových sestřihů Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární stavba protein-DNA komplexů zapojených v opravě nukleotidových sestřihů
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaV	Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
MUNI/E/0086/2017, interní kód MU	Název: From protein sequence to NMR structure in a matter of days using CHAINS/Rosetta Investor: Masarykova univerzita, From protein sequence to NMR structure in a matter of days using CHAINS/Rosetta, Podpora zvýšení kvality vynikajících výsledků
618223, interní kód MU	Název: Structural studies of Nucleotide Excision Repair for drug development targeting protein-DNA interactions (Akronym: NER) Investor: Evropská unie, Structural studies of Nucleotide Excision Repair for drug development targeting protein-DNA interactions, Lidé