Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody

FÜZIK, Tibor, P. FORMANOVA, D. RUZEK, K. YOSHII, M. NIEDRIG a Pavel PLEVKA. Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody. Nature Communications. London: Nature Publishing Group, 2018, roč. 9, JAN, s. 436-446. ISSN 2041-1723. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1038/s41467-018-02882-0.

Základní údaje

Originální název

Structure of tick-borne encephalitis virus and its neutralization by a monoclonal antibody

Autoři

FÜZIK, Tibor (703 Slovensko, domácí), P. FORMANOVA (203 Česká republika), D. RUZEK (203 Česká republika), K. YOSHII (392 Japonsko), M. NIEDRIG (276 Německo) a Pavel PLEVKA (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Nature Communications, London, Nature Publishing Group, 2018, 2041-1723

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10607 Virology

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 11.878

Kód RIV

RIV/00216224:14740/18:00101775

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1038/s41467-018-02882-0

UT WoS

000423510600013

Klíčová slova anglicky

WEST-NILE-VIRUS; DENGUE VIRUS; MEMBRANE-FUSION; ENVELOPE GLYCOPROTEIN; ELECTRON-MICROSCOPY; ZIKA VIRUS; CELL ENTRY; ACIDIC PH; MATURATION; PROTEINS

Štítky

CF CRYO, CF PROT, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Tick-borne encephalitis virus (TBEV) causes 13,000 cases of human meningitis and encephalitis annually. However, the structure of the TBEV virion and its interactions with antibodies are unknown. Here, we present cryo-EM structures of the native TBEV virion and its complex with Fab fragments of neutralizing antibody 19/1786. Flavivirus genome delivery depends on membrane fusion that is triggered at low pH. The virion structure indicates that the repulsive interactions of histidine side chains, which become protonated at low pH, may contribute to the disruption of heterotetramers of the TBEV envelope and membrane proteins and induce detachment of the envelope protein ectodomains from the virus membrane. The Fab fragments bind to 120 out of the 180 envelope glycoproteins of the TBEV virion. Unlike most of the previously studied flavivirus-neutralizing antibodies, the Fab fragments do not lock the E-proteins in the native-like arrangement, but interfere with the process of virus-induced membrane fusion.

---

Návaznosti

GA17-02196S, projekt VaV	Název: Strukturní studie flavivirů a mechanismu jejich neutralizace protilátkami Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní studie flavivirů a mechanismu jejich neutralizace protilátkami
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2015085, projekt VaV	Název: CERIT Scientific Cloud (Akronym: CERIT-SC) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CERIT Scientific Cloud
LQ1601, projekt VaV	Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
3041, interní kód MU	Název: Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales Investor: EMBO (European Molecular Biology Organization), Structural studies of human and animal pathogens from the order Picornavirales
335855, interní kód MU	Název: Structural studies of human picornaviruses directed towards development of anti-viral compounds (Akronym: PicoDrugs) Investor: Evropská unie, Structural studies of human picornaviruses directed towards development of anti-viral compounds, Myšlenky