JANOVIČ, Tomáš, Martin STOJASPAL, Pavel VEVERKA, Denisa HORÁKOVÁ a Ctirad HOFR. Human Telomere Repeat Binding Factor TRF1 Replaces TRF2 Bound to Shelterin Core Hub TIN2 when TPP1 Is Absent. Journal of Molecular Biology. London: ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2019, roč. 431, č. 17, s. 3289-3301. ISSN 0022-2836. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.038.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Human Telomere Repeat Binding Factor TRF1 Replaces TRF2 Bound to Shelterin Core Hub TIN2 when TPP1 Is Absent
Autoři JANOVIČ, Tomáš (203 Česká republika, domácí), Martin STOJASPAL (203 Česká republika, domácí), Pavel VEVERKA (203 Česká republika, domácí), Denisa HORÁKOVÁ (203 Česká republika, domácí) a Ctirad HOFR (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Journal of Molecular Biology, London, ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2019, 0022-2836.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW Full Text
Impakt faktor Impact factor: 4.760
Kód RIV RIV/00216224:14310/19:00107497
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.038
UT WoS 000482872100020
Klíčová slova anglicky TIN2; telomere; shelterin; assembly; single-molecule
Štítky CF BIC, CF PROT, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 3. 3. 2020 16:31.
Anotace
Human telomeric repeat binding factors TRF1 and TRF2 along with TIN2 form the core of the shelterin complex that protects chromosome ends against unwanted end-joining and DNA repair. We applied a single-molecule approach to assess TRF1–TIN2–TRF2 complex formation in solution at physiological conditions. Fluorescence cross-correlation spectroscopy was used to describe the complex assembly by analyzing how coincident fluctuations of differently labeled TRF1 and TRF2 correlate when they move together through the confocal volume of the microscope. We observed, at the single-molecule level, that TRF1 effectively substitutes TRF2 on TIN2. We assessed also the effect of another telomeric factor TPP1 that recruits telomerase to telomeres. We found that TPP1 upon binding to TIN2 induces changes that expand TIN2 binding capacity, such that TIN2 can accommodate both TRF1 and TRF2 simultaneously. We suggest a molecular model that explains why TPP1 is essential for the stable formation of TRF1–TIN2–TRF2 core complex.
Návaznosti
GA16-20255S, projekt VaVNázev: Molekulární mechanismus inhibice telomerázy: cílené zastavení dělení nádorových buněk
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární mechanismus inhibice telomerázy: cílené zastavení dělení nádorových buněk
GA19-18226S, projekt VaVNázev: Kritické interakce neuronového transkripčního faktoru REST se stabilizátorem TRF2: biofyzikální implikace pro návrh léčiv glioblastomu
Investor: Grantová agentura ČR, Kritické interakce neuronového transkripčního faktoru REST se stabilizátorem TRF2: biofyzikální implikace pro návrh léčiv glioblastomu
LM2015043, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2015051, projekt VaVNázev: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX RI)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
VytisknoutZobrazeno: 11. 5. 2024 12:28