Human Telomere Repeat Binding Factor TRF1 Replaces TRF2 Bound to Shelterin Core Hub TIN2 when TPP1 Is Absent

JANOVIČ, Tomáš, Martin STOJASPAL, Pavel VEVERKA, Denisa HORÁKOVÁ a Ctirad HOFR. Human Telomere Repeat Binding Factor TRF1 Replaces TRF2 Bound to Shelterin Core Hub TIN2 when TPP1 Is Absent. Journal of Molecular Biology. London: ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2019, roč. 431, č. 17, s. 3289-3301. ISSN 0022-2836. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.038.

Základní údaje

Originální název

Human Telomere Repeat Binding Factor TRF1 Replaces TRF2 Bound to Shelterin Core Hub TIN2 when TPP1 Is Absent

Autoři

JANOVIČ, Tomáš (203 Česká republika, domácí), Martin STOJASPAL (203 Česká republika, domácí), Pavel VEVERKA (203 Česká republika, domácí), Denisa HORÁKOVÁ (203 Česká republika, domácí) a Ctirad HOFR (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Journal of Molecular Biology, London, ACADEMIC PRESS LTD- ELSEVIER SCIENCE LTD, 2019, 0022-2836

---

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10610 Biophysics

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Full Text

Impakt faktor

Impact factor: 4.760

Kód RIV

RIV/00216224:14310/19:00107497

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

DOI

http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2019.05.038

UT WoS

000482872100020

Klíčová slova anglicky

TIN2; telomere; shelterin; assembly; single-molecule

Štítky

CF BIC, CF PROT, rivok

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

---

Anotace

V originále

Human telomeric repeat binding factors TRF1 and TRF2 along with TIN2 form the core of the shelterin complex that protects chromosome ends against unwanted end-joining and DNA repair. We applied a single-molecule approach to assess TRF1–TIN2–TRF2 complex formation in solution at physiological conditions. Fluorescence cross-correlation spectroscopy was used to describe the complex assembly by analyzing how coincident fluctuations of differently labeled TRF1 and TRF2 correlate when they move together through the confocal volume of the microscope. We observed, at the single-molecule level, that TRF1 effectively substitutes TRF2 on TIN2. We assessed also the effect of another telomeric factor TPP1 that recruits telomerase to telomeres. We found that TPP1 upon binding to TIN2 induces changes that expand TIN2 binding capacity, such that TIN2 can accommodate both TRF1 and TRF2 simultaneously. We suggest a molecular model that explains why TPP1 is essential for the stable formation of TRF1–TIN2–TRF2 core complex.

---

Návaznosti

GA16-20255S, projekt VaV	Název: Molekulární mechanismus inhibice telomerázy: cílené zastavení dělení nádorových buněk Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární mechanismus inhibice telomerázy: cílené zastavení dělení nádorových buněk
GA19-18226S, projekt VaV	Název: Kritické interakce neuronového transkripčního faktoru REST se stabilizátorem TRF2: biofyzikální implikace pro návrh léčiv glioblastomu Investor: Grantová agentura ČR, Kritické interakce neuronového transkripčního faktoru REST se stabilizátorem TRF2: biofyzikální implikace pro návrh léčiv glioblastomu
LM2015043, projekt VaV	Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2015051, projekt VaV	Název: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX RI) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX
LQ1601, projekt VaV	Název: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020) Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020

Přiložené soubory

Janovic_T_Stojaspal_M_Veverka_P_Horakova_D_Hofr_C_2019_JMB.pdf

Požádat o autorskou verzi souboru

Janovic_T_Stojaspal_M_Veverka_P_Horakova_D_Hofr_C_2019_JMB_hjrgwhus.pdf

Požádat o autorskou verzi souboru