TÜRKOVÁ, Alžběta, Ivo KABELKA, Tereza KRÁLOVÁ, Lukáš SUKENÍK, S. POKORNÁ, M. HOF a Robert VÁCHA. Kink in Helical Peptides Affects Membrane Pore Formation. 2019. ISSN 0006-3495. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.11.2760.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Kink in Helical Peptides Affects Membrane Pore Formation
Autoři TÜRKOVÁ, Alžběta (203 Česká republika, domácí), Ivo KABELKA (203 Česká republika, domácí), Tereza KRÁLOVÁ (203 Česká republika, domácí), Lukáš SUKENÍK (203 Česká republika, domácí), S. POKORNÁ (203 Česká republika), M. HOF a Robert VÁCHA (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání 2019.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10403 Physical chemistry
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW Kink in Helical Peptides Affects Membrane Pore Formation
Impakt faktor Impact factor: 3.854
Kód RIV RIV/00216224:14310/19:00112870
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISSN 0006-3495
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2018.11.2760
UT WoS 000460779802573
Klíčová slova anglicky Kink; Helical Peptides
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 1. 4. 2020 15:51.
Anotace
Antimicrobial peptides (AMPs) can kill pathogenic cells via the formation of membrane pores. However, the connection between peptide properties and their effect on pore formation remains elusive. In particular, the role of proline/glycine kink in helical AMPs has been reported with contradictory effects on antimicrobial activity. Using computer simulations and fluorescence leakage experiments we show the relationship between alpha-helical kink and the structure of the formed pore. Reconciling previous data, the presence of kinks was found to have both stabilizing or destabilizing effect, depending on the pore structure. Moreover, the position of proline/glycine kink in AMP sequence controls the peptide arrangements in the stabilized pores. The provided knowledge can be utilized to rationally design peptides with different ability to form membrane pores useful for the development of new antibacterial agents. To read this article in full you will need to make a payment
VytisknoutZobrazeno: 21. 7. 2024 01:28