DADÁK, Vladimír, Jan DUDÁK a Petr ZBOŘIL. Electron Transfer in Paracoccus denitrificans with the Modified fbc Operon. Folia microbiologica. Praha: Mikrobiologický ústav Praha AV ČR, 2009, roč. 54, č. 6, s. 475-482. ISSN 0015-5632. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s12223-009-0067-9.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Electron Transfer in Paracoccus denitrificans with the Modified fbc Operon
Autoři DADÁK, Vladimír (203 Česká republika, domácí), Jan DUDÁK (203 Česká republika, garant, domácí) a Petr ZBOŘIL (203 Česká republika, domácí).
Vydání Folia microbiologica, Praha, Mikrobiologický ústav Praha AV ČR, 2009, 0015-5632.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10606 Microbiology
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 0.978
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1007/s12223-009-0067-9
UT WoS 000274334500001
Klíčová slova anglicky SUCCINATE-DEHYDROGENASE; RESPIRATORY-CHAIN; UBIQUINONE OXIDOREDUCTASE; CYTOCHROME BC(1); COMPLEX-II; PURIFICATION; MITOCHONDRIA; REDUCTION; BACTERIA; KINETICS
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Marie Šípková, DiS., učo 437722. Změněno: 20. 8. 2020 11:50.
Anotace
Membrane fragments of two mutant strains of Paracoccus denitrificans genetically modified in the bc(1) complex have been studied for comparison of enzymic activities of succinate-cytochrome-c reductase and its components, viz. succinate dehydrogenase (Complex II) and ubiquinol-cytochrome-c reductase (Complex III) and their response to changes in concentration of succinate, cytochrome c, ionic strength, pH, temperature and sensitivity to antimycin A. The mutants synthesized and assembled the b and c hemes in the ratio characteristic for the wild type strain. The mutant strain M 71 expressing the truncated copy of cytochrome c(1) (devoid of a stretch of 150 mainly acidic amino acids) was less sensitive to increasing concentration of cytochrome c and changes in ionic strength of the medium, but maintained the original affinity to succinate and sensitivity to antimycin A. The mutant strain M 36 with an overexpressed bc(1) content showed the highest response to changes in ionic strength and physical parameters, exhibited the lowest turnover number values with succinate-cytochrome-c reductase, but positively affected the succinate dehydrogenase. In view of the interaction of the redox components in native membranes the functional analyses of separated Complexes II and III should be regarded with caution.
VytisknoutZobrazeno: 5. 10. 2024 09:36