J 2020

The coupling mechanism of mammalian respiratory complex I

KAMPJUT, D. a L.A. SAZANOV

Základní údaje

Originální název

The coupling mechanism of mammalian respiratory complex I

Autoři

KAMPJUT, D. a L.A. SAZANOV

Vydání

Science, WASHINGTON, AMER ASSOC ADVANCEMENT SCIENCE, 2020, 0036-8075

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 47.728

Kód RIV

RIV/00216224:14740/20:00121273

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

UT WoS

000583031800004

Klíčová slova anglicky

CRYSTAL-STRUCTURE; PROTON PUMP; VALIDATION

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 26. 4. 2021 08:38, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.

Anotace

V originále

Mitochondrial complex I couples NADH:ubiquinone oxidoreduction to proton pumping by an unknown mechanism. Here, we present cryo-electron microscopy structures of ovine complex I in five different conditions, including turnover, at resolutions up to 2.3 to 2.5 angstroms. Resolved water molecules allowed us to experimentally define the proton translocation pathways. Quinone binds at three positions along the quinone cavity, as does the inhibitor rotenone that also binds within subunit ND4. Dramatic conformational changes around the quinone cavity couple the redox reaction to proton translocation during open-to-closed state transitions of the enzyme. In the induced deactive state, the open conformation is arrested by the ND6 subunit. We propose a detailed molecular coupling mechanism of complex I, which is an unexpected combination of conformational changes and electrostatic interactions.

Návaznosti

90043, velká výzkumná infrastruktura
Název: CIISB