YPERMAN, K., Anna PAPAGEORGIOU, R. MERCERON, S. DE MUNCK, Y. BLOCH, D. EECKHOUT, Q.H. JIANG, P. TACK, R. GRIGORYAN, Thomas EVANGELIDIS, J. VAN LEENE, L. VINCZE, P. VANDENABEELE, F. VANHAECKE, M. POTOCKY, G. DE JAEGER, S.N. SAVVIDES, Konstantinos TRIPSIANES, R. PLESKOT a D. VAN DAMME. Distinct EH domains of the endocytic TPLATE complex confer lipid and protein binding. Nature Communications. London: Nature Publishing Group, 2021, roč. 12, č. 1, s. "3050", 11 s. ISSN 2041-1723. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1038/s41467-021-23314-6.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Distinct EH domains of the endocytic TPLATE complex confer lipid and protein binding
Autoři YPERMAN, K., Anna PAPAGEORGIOU (300 Řecko, domácí), R. MERCERON, S. DE MUNCK, Y. BLOCH, D. EECKHOUT, Q.H. JIANG, P. TACK, R. GRIGORYAN, Thomas EVANGELIDIS (300 Řecko, domácí), J. VAN LEENE, L. VINCZE, P. VANDENABEELE, F. VANHAECKE, M. POTOCKY, G. DE JAEGER, S.N. SAVVIDES, Konstantinos TRIPSIANES (300 Řecko, garant, domácí), R. PLESKOT a D. VAN DAMME.
Vydání Nature Communications, London, Nature Publishing Group, 2021, 2041-1723.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Velká Británie a Severní Irsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 17.694
Kód RIV RIV/00216224:14740/21:00122020
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1038/s41467-021-23314-6
UT WoS 000658769900002
Klíčová slova anglicky Adaptor Proteins; Signal Transducing; Calcium-Binding Proteins; Cell Membrane; X-Ray; NMR; Molecular Dynamics Simulation
Štítky CF NMR, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 26. 2. 2022 13:18.
Anotace
Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the gatekeeper of the plasma membrane. In contrast to animals and yeasts, CME in plants depends on the TPLATE complex (TPC), an evolutionary ancient adaptor complex. However, the mechanistic contribution of the individual TPC subunits to plant CME remains elusive. In this study, we used a multidisciplinary approach to elucidate the structural and functional roles of the evolutionary conserved N-terminal Eps15 homology (EH) domains of the TPC subunit AtEH1/Pan1. By integrating high-resolution structural information obtained by X-ray crystallography and NMR spectroscopy with all-atom molecular dynamics simulations, we provide structural insight into the function of both EH domains. Both domains bind phosphatidic acid with a different strength, and only the second domain binds phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate. Unbiased peptidome profiling by mass-spectrometry revealed that the first EH domain preferentially interacts with the double N-terminal NPF motif of a previously unidentified TPC interactor, the integral membrane protein Secretory Carrier Membrane Protein 5 (SCAMP5). Furthermore, we show that AtEH/Pan1 proteins control the internalization of SCAMP5 via this double NPF peptide interaction motif. Collectively, our structural and functional studies reveal distinct but complementary roles of the EH domains of AtEH/Pan1 in plant CME and connect the internalization of SCAMP5 to the TPLATE complex. AtEH/Pan1 proteins contain two N-terminal Eps15 homology (EH) domains and are subunits of the endocytic TPLATE complex present in plants. Here, the authors combine X-ray crystallography, NMR and MD simulations with biochemical and in planta analysis to characterize the two AtEH1/Pan1 EH domains and reveal their structural differences and complementary functional roles.
Návaznosti
LM2018127, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
MUNI/G/0739/2017, interní kód MUNázev: Pushing the limits in automated NMR structure determination using a single 4D NOESY spectrum and machine learning methods
Investor: Masarykova univerzita, Pushing the limits in automated NMR structure determination using a single 4D NOESY spectrum and machine learning methods, INTERDISCIPLINARY - Mezioborové výzkumné projekty
VytisknoutZobrazeno: 6. 8. 2024 12:14