CZUBINSKI, J. Insight into thermally induced structural changes of lupin seed gamma-conglutin. Food Chemistry. Oxford, UK: Elsevier Science, 2021, roč. 354, AUG, s. 129480-129490. ISSN 0308-8146. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129480.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Insight into thermally induced structural changes of lupin seed gamma-conglutin
Autoři CZUBINSKI, J. (garant).
Vydání Food Chemistry, Oxford, UK, Elsevier Science, 2021, 0308-8146.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10400 1.4 Chemical sciences
Stát vydavatele Velká Británie a Severní Irsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 9.231
Kód RIV RIV/00216224:14740/21:00124446
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129480
UT WoS 000642467500014
Klíčová slova anglicky Lupin seed; ?-Conglutin; Protein thermostability; Protein structure; Hypoglycemic protein
Štítky CF BIC, ne MU, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 23. 3. 2022 12:37.
Anotace
A multidimensional analysis aimed to determine the thermal impact on ?-conglutin at the two oligomeric states was carried out. A wide range of biophysical and bioinformatic methods allowed to get insight into a thermal unfolding mechanism. The determined midpoint transition temperature (Tm) values were remarkably different, being 56.5 ?C and 71.1 ?C for ?-conglutin monomer and hexamer, respectively. The unfolding pattern for hexamer molecules included aggregation/precipitation, while monomers tended to form soluble aggregates after heat exposure. Interestingly, differences in the aromatic amino acid residues movements indicate that during thermal treatment of ?-conglutin hexamer red-shift occurred contrary to the monomer in the case of which blueshift was noted. The obtained results provide an essential contribution to expand our knowledge about the molecular characterization of this intriguing lupin seed protein.
Návaznosti
90127, velká výzkumná infrastrukturaNázev: CIISB II
VytisknoutZobrazeno: 18. 7. 2024 20:18