2022
Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods
BERA, Krishnendu a Jozef HRITZZákladní údaje
Originální název
Impact of Phosphorylation for Tau210-240 Peptide and Interaction of Small Molecules and 14-3-3ζ Protein Studies Using Computational Methods
Autoři
BERA, Krishnendu (356 Indie, domácí) a Jozef HRITZ (703 Slovensko, domácí)
Vydání
CEITEC PhD Conference, 2022
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Prezentace na konferencích
Obor
10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Kód RIV
RIV/00216224:14740/22:00126277
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
Klíčová slova anglicky
Phosphorylation; Tau210-240 Peptide
Štítky
Změněno: 20. 2. 2023 18:49, Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D.
Anotace
V originále
The conformational dynamics of intrinsically disordered proteins (IDPs) regulated by post-translational modifications such as phosphorylation is challenging to elucidate. A well-known IDP Tau is found hyper-phosphorylated in Alzheimer’s disease (AD) in humans [1]. The proline-rich motif of Tau210-240 peptide directly interacts with proteins such as 14-3-3ζ. 14-3-3ζ is one of the crucial protein in the human brain and bind to a multiarray of proteins. It has a significant impact on forming and deforming neurofibrillary tangles, and it was shown that the 14-3-3ζ monomer has strong anti-aggregation properties [2]. It was shown that monomerization of 14-3-3z can be induced by phosphorylation of Ser58 at the dimeric interface
Návaznosti
| GF20-05789L, projekt VaV |
| ||
| LM2018140, projekt VaV |
| ||
| LTAUSA18168, projekt VaV |
|