RAVASZOVÁ, Karin, Alena HOFROVÁ a Jozef HRITZ. Preparation of catalytic domain of carbonic anhydrase IX with different protein tags. In XXII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. 2022.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Preparation of catalytic domain of carbonic anhydrase IX with different protein tags
Název česky Prípřava katalytické domény karbonické anhydrázy IX s použitím různých proteinových kotev
Autoři RAVASZOVÁ, Karin, Alena HOFROVÁ a Jozef HRITZ.
Vydání XXII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, 2022.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova česky karbonická anhydráza IX, katalytická doména, proteinová kotva
Klíčová slova anglicky carbonic anhydrase IX, catalytic domain, protein tag
Změnil Změnila: Mgr. Karin Ravaszová, učo 499287. Změněno: 10. 5. 2023 15:15.
Anotace
Carbonic anhydrase IX (CA IX) is a homodimeric transmembrane metalloenzyme, member of the α-carbonic anhydrase family. These enzymes catalyse (among other reactions) the interconversion between carbon dioxide and water to form bicarbonate and a proton and thus play an important role in pH maintenance. CA IX is overexpressed in many tumors helping them to maintain intracellular pH near physiological values while keeping the extracellular environment acidic and thus supports the cancer cells survival, migration and metastasis [1]. CA IX consists of 5 domains with catalytic and proteoglycan-like domain exposed in the extracellular part. The structural and biophysical properties of catalytic domain were determined in previous studies using mutant variants expressed in insect cells or yeast [2, 3]. We determined structural and biophysical properties of wild-type catalytic domain prepared with different expression and purification tags (thioredoxin, ubiquitin, NusA, ...) in E. coli cells. Proper characterization of extracellular part of CA IX is essential for design of selective inhibitors as α-carbonic anhydrase family reveals high degree of structural and functional similarity [4]. [1] S. Pastorekova and R. J. Gillies, “The role of carbonic anhydrase IX in cancer development: links to hypoxia, acidosis, and beyond,” Cancer and Metastasis Reviews, vol. 38, no. 1–2. Springer New York LLC, pp. 65–77, Jun. 15, 2019, doi: 10.1007/s10555-019-09799-0. [2] Alterio, Vincenzo et al. “Crystal structure of the catalytic domain of the tumor-associated human carbonic anhydrase IX.” Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America vol. 106,38 (2009): 16233-8. doi:10.1073/pnas.0908301106 [3] Koruza, Katarina et al. “Biophysical Characterization of Cancer-Related Carbonic Anhydrase IX.” International journal of molecular sciences vol. 21,15 5277. 25 Jul. 2020, doi:10.3390/ijms21155277 [4] Alterio, Vincenzo et al. “Multiple binding modes of inhibitors to carbonic anhydrases: how to design specific drugs targeting 15 different isoforms?.” Chemical reviews vol. 112,8 (2012): 4421-68. doi:10.1021/cr200176r
Návaznosti
CZ.02.2.69/0.0/0.0/19_073/0016943, interní kód MU
(Kód CEP: EF19_073/0016943)
Název: Interní grantová agentura Masarykovy univerzity (Akronym: IGA MU)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Interní grantová agentura Masarykovy univerzity, PO 2 Rozvoj vysokých škol a lidských zdrojů pro výzkum a vývoj
LM2018127, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
VytisknoutZobrazeno: 12. 7. 2024 13:59