POLJOVKA, Andrej, Miloš MUSIL, David BEDNÁŘ, Katarina CHOVANOVA, Vladena BAUEROVA-HLINKOVA, Jana BELLOVA, Lenka KOHUTOVA, Peter BARATH a Marcel ZAMOCKY. Comparison of Fungal Thermophilic and Mesophilic Catalase-Peroxidases for Their Antioxidative Properties. Antioxidants. Basel: MDPI, 2023, roč. 12, č. 7, s. 1-19. ISSN 2076-3921. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.3390/antiox12071382.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Comparison of Fungal Thermophilic and Mesophilic Catalase-Peroxidases for Their Antioxidative Properties
Autoři POLJOVKA, Andrej, Miloš MUSIL (203 Česká republika, domácí), David BEDNÁŘ (203 Česká republika, garant, domácí), Katarina CHOVANOVA, Vladena BAUEROVA-HLINKOVA, Jana BELLOVA, Lenka KOHUTOVA, Peter BARATH a Marcel ZAMOCKY.
Vydání Antioxidants, Basel, MDPI, 2023, 2076-3921.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Švýcarsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 7.000 v roce 2022
Kód RIV RIV/00216224:14310/23:00131488
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.3390/antiox12071382
UT WoS 001034982300001
Klíčová slova anglicky peroxidase-catalase superfamily; heme catalase; bifunctional enzyme; reactive oxygen species; oxidative stress
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Michaela Hylsová, Ph.D., učo 211937. Změněno: 23. 8. 2023 21:12.
Anotace
Catalase-peroxidases (KatGs) are unique bifunctional oxidoreductases that contain heme in their active centers allowing both the peroxidatic and catalatic reaction modes. These originally bacterial enzymes are broadly distributed among various fungi allowing them to cope with reactive oxygen species present in the environment or inside the cells. We used various biophysical, biochemical, and bioinformatics methods to investigate differences between catalase-peroxidases originating in thermophilic and mesophilic fungi from different habitats. Our results indicate that the architecture of the active center with a specific post-translational modification is highly similar in mesophilic and thermophilic KatG and also the peroxidatic acitivity with ABTS, guaiacol, and L-DOPA. However, only the thermophilic variant CthedisKatG reveals increased manganese peroxidase activity at elevated temperatures. The catalatic activity releasing molecular oxygen is comparable between CthedisKatG and mesophilic MagKatG1 over a broad temperature range. Two constructed point mutations in the active center were performed selectively blocking the formation of described post-translational modification in the active center. They exhibited a total loss of catalatic activity and changes in the peroxidatic activity. Our results indicate the capacity of bifunctional heme enzymes in the variable reactivity for potential biotech applications.
Návaznosti
EF17_043/0009632, projekt VaVNázev: CETOCOEN Excellence
LM2023055, projekt VaVNázev: Česká národní infrastruktura pro biologická data
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, ELIXIR-CZ: Česká národní infrastruktura pro biologická data
LM2023069, projekt VaVNázev: Výzkumná infrastruktura RECETOX
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX
VytisknoutZobrazeno: 30. 5. 2024 22:14