2023
Recognition and coacervation of G-quadruplexes by a multifunctional disordered region in RECQ4 helicase
PAPAGEORGIOU, Anna, Michaela POSPÍŠILOVÁ, Jakub CIBULKA, Raghib ASHRAF, Christopher WAUDBY et. al.Základní údaje
Originální název
Recognition and coacervation of G-quadruplexes by a multifunctional disordered region in RECQ4 helicase
Autoři
PAPAGEORGIOU, Anna (300 Řecko, domácí), Michaela POSPÍŠILOVÁ (203 Česká republika, domácí), Jakub CIBULKA (203 Česká republika, domácí), Raghib ASHRAF (356 Indie, domácí), Christopher WAUDBY, Pavel KADEŘÁVEK (203 Česká republika, domácí), Volha MAROZ (203 Česká republika, domácí), Karel KUBÍČEK (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, domácí) a Konstantinos TRIPSIANES (300 Řecko, garant, domácí)
Vydání
Nature Communications, Berlin, Nature, 2023, 2041-1723
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10300 1.3 Physical sciences
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Odkazy
Impakt faktor
Impact factor: 16.600 v roce 2022
Kód RIV
RIV/00216224:14740/23:00134740
Organizační jednotka
Středoevropský technologický institut
UT WoS
001089230100015
Klíčová slova anglicky
Biomolecular polyelectrolyte complexes; DNA helicase Q4; G-quadruplexes; intrinsically disordered regions; RPA protein
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 15. 10. 2024 15:09, Ing. Jana Kuchtová
Anotace
V originále
Biomolecular polyelectrolyte complexes can be formed between oppositely charged intrinsically disordered regions (IDRs) of proteins or between IDRs and nucleic acids. Highly charged IDRs are abundant in the nucleus, yet few have been functionally characterized. Here, we show that a positively charged IDR within the human ATP-dependent DNA helicase Q4 (RECQ4) forms coacervates with G-quadruplexes (G4s). We describe a three-step model of charge-driven coacervation by integrating equilibrium and kinetic binding data in a global numerical model. The oppositely charged IDR and G4 molecules form a complex in the solution that follows a rapid nucleation-growth mechanism leading to a dynamic equilibrium between dilute and condensed phases. We also discover a physical interaction with Replication Protein A (RPA) and demonstrate that the IDR can switch between the two extremes of the structural continuum of complexes. The structural, kinetic, and thermodynamic profile of its interactions revealed a dynamic disordered complex with nucleic acids and a static ordered complex with RPA protein. The two mutually exclusive binding modes suggest a regulatory role for the IDR in RECQ4 function by enabling molecular handoffs. Our study extends the functional repertoire of IDRs and demonstrates a role of polyelectrolyte complexes involved in G4 binding.
Návaznosti
EF17_043/0009632, projekt VaV |
| ||
EF18_070/0009846, projekt VaV |
| ||
GA23-06913S, projekt VaV |
| ||
GX21-22593X, projekt VaV |
| ||
LM2023042, projekt VaV |
| ||
MUNI/A/1393/2022, interní kód MU |
| ||
MUNI/G/1594/2019, interní kód MU |
| ||
206292/E/17/Z, interní kód MU |
| ||
857560, interní kód MU (Kód CEP: EF17_043/0009632) |
| ||
90242, velká výzkumná infrastruktura |
|