EVIC, Valentina, Ruzica SOIC, Marko MOCIBOB, Mario KEKEZ, Josef HOUSER, Michaela WIMMEROVÁ, Dubravka MATKOVIĆ-ČALOGOVIĆ, Ita GRUIC-SOVULJ, Ivana KEKEZ a Jasmina ROKOV-PLAVEC. Evolutionarily conserved cysteines in plant cytosolic seryl-tRNA synthetase are important for its resistance to oxidation. FEBS Letters. Amsterdam: Elsevier Science, 2023, roč. 597, č. 23, s. 2975-2992. ISSN 0014-5793. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14748.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Evolutionarily conserved cysteines in plant cytosolic seryl-tRNA synthetase are important for its resistance to oxidation
Autoři EVIC, Valentina, Ruzica SOIC, Marko MOCIBOB, Mario KEKEZ, Josef HOUSER (203 Česká republika, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí), Dubravka MATKOVIĆ-ČALOGOVIĆ, Ita GRUIC-SOVULJ, Ivana KEKEZ a Jasmina ROKOV-PLAVEC (garant).
Vydání FEBS Letters, Amsterdam, Elsevier Science, 2023, 0014-5793.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.500 v roce 2022
Kód RIV RIV/00216224:14740/23:00133310
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1002/1873-3468.14748
UT WoS 001083471700001
Klíčová slova anglicky aminoacyl-tRNA synthetase; cysteine reactivity; disulfide bond; hydrogen peroxide; oxidative stress; thermal stability
Štítky CF BIC, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Eva Dubská, učo 77638. Změněno: 16. 7. 2024 20:34.
Anotace
We have previously identified a unique disulfide bond in the crystal structure of Arabidopsis cytosolic seryl-tRNA synthetase involving cysteines evolutionarily conserved in all green plants. Here, we discovered that both cysteines are important for protein stability, but with opposite effects, and that their microenvironment may promote disulfide bond formation in oxidizing conditions. The crystal structure of the C244S mutant exhibited higher rigidity and an extensive network of noncovalent interactions correlating with its higher thermal stability. The activity of the wild-type showed resistance to oxidation with H2O2, while the activities of cysteine-to-serine mutants were impaired, indicating that the disulfide link may enable the protein to function under oxidative stress conditions which can be beneficial for an efficient plant stress response.
Návaznosti
EF18_046/0015974, projekt VaVNázev: Modernizace České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii
LM2023042, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CIISB - Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii
90242, velká výzkumná infrastrukturaNázev: CIISB III
VytisknoutZobrazeno: 18. 7. 2024 20:21