J 2025

Characterization of multiple binding sites on microtubule associated protein 2c recognized by dimeric and monomeric 14-3-3ζ

JANSEN, Séverine; Subhash NARASIMHAN; Paula CABRE FERNANDEZ; Lucia IĽKOVIČOVÁ; Aneta KOZELEKOVÁ et al.

Základní údaje

Originální název

Characterization of multiple binding sites on microtubule associated protein 2c recognized by dimeric and monomeric 14-3-3ζ

Autoři

Vydání

The FEBS Journal, Wiley, 2025, 1742-464X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 4.200 v roce 2024

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/25:00140575

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

UT WoS

EID Scopus

Klíčová slova anglicky

14-3-3 proteins; extracellular signal-regulated kinase 2; microtubule-associatedprotein; nuclear magnetic resonance; proteinkinase A

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 19. 3. 2026 09:04, Mgr. Marie Novosadová Šípková, DiS.

Anotace

V originále

Microtubule associated protein 2 (MAP2) interacts with the regulatory protein 14-3-3ζ in a cAMP-dependent protein kinase (PKA) phosphorylation dependent manner. Using selective phosphorylation, calorimetry, nuclear magnetic resonance, chemical crosslinking, and X-ray crystallography, we characterized interactions of 14-3-3ζ with various binding regions of MAP2c. Although PKA phosphorylation increases the affinity of MAP2c for 14-3-3ζ in the proline rich region and C-terminal domain, unphosphorylated MAP2c also binds the dimeric 14-3-3ζ via its microtubule binding domain and variable central domain. Monomerization of 14-3-3ζ leads to the loss of affinity for the unphosphorylated residues. In neuroblastoma cell extract, MAP2c is heavily phosphorylated by PKA and the proline kinase ERK2. Although 14-3-3ζ dimer or monomer do not interact with the residues phosphorylated by ERK2, ERK2 phosphorylation of MAP2c in the C-terminal domain reduces the binding of MAP2c to both oligomeric variants of 14-3-3ζ.

Návaznosti

EH23_015/0008175, projekt VaV
Název: Inovace České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii
GA20-12669S, projekt VaV
Název: Interakce určující fyziologické funkce proteinu Microtubule Associated Protein 2c s atomovým rozlišením
Investor: Grantová agentura ČR, Interactions defining physiological functions of Microtubule Associated Protein 2c at atomic resolution
GF20-05789L, projekt VaV
Název: Charakterizace přirozeně neuspořádaných proteinů
Investor: Grantová agentura ČR, Characterization of intrinsically disordered proteins, Partnerská agentura (Rakousko)
101087124, interní kód MU
Název: Alzheimer's Disease Diagnostics Innovation and Translation to Clinical Practice in Central Europe
Investor: Evropská unie, Alzheimer's Disease Diagnostics Innovation and Translation to Clinical Practice in Central Europe, Rozšiřování účasti a posílení ERA
873127, interní kód MU
Název: Integrative structural biology of pathological tau protein, an appealing therapeutic target for Alzheimer´s disease (Akronym: InterTAU)
Investor: Evropská unie, Integrative structural biology of pathological tau protein, an appealing therapeutic target for Alzheimer´s disease, MSCA Marie Skłodowska-Curie Actions (Excellent Science)
90242, velká výzkumná infrastruktura
Název: CIISB III

Přiložené soubory

The_FEBS_Journal_-_2025_-_Jansen_-_Characterization_of_multiple_binding_sites_on_microtubule_associated_protein_2c.pdf Licence Creative Commons Verze souboru