J 2024

MoaB2, a newly identified transcription factor, binds to σA in Mycobacterium smegmatis

BREZOVSKA, Barbora; Subhash NARASIMHAN; Michaela SIKOVA; Hana SANDEROVA; Tomas KOVAL et al.

Základní údaje

Originální název

MoaB2, a newly identified transcription factor, binds to σA in Mycobacterium smegmatis

Autoři

BREZOVSKA, Barbora; Subhash NARASIMHAN; Michaela SIKOVA; Hana SANDEROVA; Tomas KOVAL; Nabajyoti BORAH; Mahmoud SHOMAN; Debora POSPISILOVA; Viola Vankova HAUSNEROVA; Dávid TUŽINČIN; Martin ČERNÝ; Jan KOMÁREK ORCID; Martina JANOUSKOVA; Milada KAMBOVA; Petr HALADA; Alena KRENKOVA; Martin HUBALEK; Maria TRUNDOVA; Jan DOHNALEK; Jarmila HNILICOVA; Lukáš ŽÍDEK a Libor KRASNY

Vydání

Journal of Bacteriology, Washington, American Society for Microbiology, 2024, 0021-9193

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10608 Biochemistry and molecular biology

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 3.000

Označené pro přenos do RIV

Ano

Kód RIV

RIV/00216224:14740/24:00138935

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

UT WoS

001348035500001

EID Scopus

2-s2.0-85213063372

Klíčová slova anglicky

MoaB2; sigma(A); mycobacteria; RNA polymerase; transcription

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 8. 12. 2025 10:21, Mgr. Eva Dubská

Anotace

V originále

In mycobacteria, σA is the primary sigma factor. This essential protein binds to RNA polymerase (RNAP) and mediates transcription initiation of housekeeping genes. Our knowledge about this factor in mycobacteria is limited. Here, we performed an unbiased search for interacting partners of Mycobacterium smegmatis σA. The search revealed a number of proteins; prominent among them was MoaB2. The σA-MoaB2 interaction was validated and characterized by several approaches, revealing that it likely does not require RNAP and is specific, as alternative σ factors (e.g., closely related σB) do not interact with MoaB2. The structure of MoaB2 was solved by X-ray crystallography. By immunoprecipitation and nuclear magnetic resonance, the unique, unstructured N-terminal domain of σA was identified to play a role in the σA-MoaB2 interaction. Functional experiments then showed that MoaB2 inhibits σA-dependent (but not σB-dependent) transcription and may increase the stability of σA in the cell. We propose that MoaB2, by sequestering σA, has a potential to modulate gene expression. In summary, this study has uncovered a new binding partner of mycobacterial σA, paving the way for future investigation of this phenomenon.

Návaznosti

EF18_046/0015974, projekt VaV
Název: Modernizace České infrastruktury pro integrativní strukturní biologii
GA19-12956S, projekt VaV
Název: Klíčové aspekty mykobakteriální transkriprce: SigA, podjednotka RNAP rozpoznávající promotor a její nově identifikovaný vazebný partner.
Investor: Grantová agentura ČR, Klíčové aspekty mykobakteriální transkriprce: SigA, podjednotka RNAP rozpoznávající promotor a její nově identifikovaný vazebný partner.
GA22-12023S, projekt VaV
Název: Neuspořádanost proteinových struktur vnáší řád do bakteriální transkripce
Investor: Grantová agentura ČR, Neuspořádanost proteinových struktur vnáší řád do bakteriální transkripce
LM2018127, projekt VaV
Název: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2018131, projekt VaV
Název: Česká národní infrastruktura pro biologická data (Akronym: ELIXIR-CZ)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Česká národní infrastruktura pro biologická data
LX22NPO5103, projekt VaV
Název: Národní institut virologie a bakteriologie (Akronym: NIVB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Národní institut virologie a bakteriologie, 5.1 EXCELES

Přiložené soubory