J 2001

TRITON: graphic software for rational engineering of enzymes

DAMBORSKÝ, Jiří, Martin PROKOP a Jaroslav KOČA

Základní údaje

Originální název

TRITON: graphic software for rational engineering of enzymes

Autoři

DAMBORSKÝ, Jiří (203 Česká republika), Martin PROKOP (203 Česká republika) a Jaroslav KOČA (203 Česká republika, garant)

Vydání

Trends in Biochemical Sciences, 2001

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Nizozemské království

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Kód RIV

RIV/00216224:14310/01:00002737

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000168719600019

Klíčová slova anglicky

Protein engineering; Enzyme reactions; Homology modeling

Štítky

Změněno: 1. 4. 2009 17:54, Mgr. Martin Prokop, Ph.D.

Anotace

V originále

The engineering of enzymes for improving their catalytic properties is one of the present-day challenges of biochemistry and molecular biology. The rational engineering of a given enzyme requires an understanding of the structural features determining its catalytic efficiency. In particular, a protein engineer has to know which amino acid residues of the protein are involved in the catalysis and how to modify them to achieve an increased activity. The availability of the three-dimensional structure of the protein, preferably in the complex with the substrate, makes a significant step forward in the understanding the protein-ligand interactions. However, this is just an initial step in understanding how these interactions influence the conversion of the substrate to the product. The catalytic efficiency of enzymes is usually determined by their ability to stabilise the transition state of their reactions. Consequently, an examination of the enzyme-substrate complex, i.e. the educt structure, may not give a realistic picture about the importance of particular residues for the catalysis. Computer modelling, namely quantum mechanic calculations, which enables the modelling of biochemical reactions and the localisation of the transition state structure, may bring substantially deeper insight to the problem.

Návaznosti

GA203/97/P149, projekt VaV
Název: Studium molekulárních mechanismů biodegradačních reakcí - konstrukce QSBR modelů a proteinové inženýrství dehalogenas
Investor: Grantová agentura ČR, Studium molekulárních mechanismů biodegradačních reakcí - konstrukce QSBR modelů a proteinové inženýrství dehalogenas
ME 276, projekt VaV
Název: Racionální re-design mikrobiálních enzymů podílejících se na degradaci toxických organických polutantů
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Racionální re-design mikrobiálních enzymů podílejících se na degradaci toxických organických polutantů
MSM 143100005, záměr
Název: Strukturně-funkční vztahy biomolekul a jejich role v metabolismu
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Strukturně-funkční vztahy biomolekul a jejich role v metabolismu