2004
A new Ralstonia solanacearum high affinity mannose-binding lectin
SUDAKEVITZ, Dvora, Nikola KOSTLÁNOVÁ, Gittit BLATMAN-JAN, Edward P. MITCHELL, Batia LERRER et. al.Základní údaje
Originální název
A new Ralstonia solanacearum high affinity mannose-binding lectin
Název česky
Nový manosu vázající lektin z Ralstonia solanacearum
Autoři
SUDAKEVITZ, Dvora (376 Izrael), Nikola KOSTLÁNOVÁ (203 Česká republika), Gittit BLATMAN-JAN (376 Izrael), Edward P. MITCHELL (826 Velká Británie a Severní Irsko), Batia LERRER (376 Izrael), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant), Don J. KATCOFF (376 Izrael), Anne IMBERTY (250 Francie) a Nechama GILBOA-GARBER (376 Izrael)
Vydání
Molecular Microbiology, Blackwell Publishing Ltd, 2004, 0950-382X
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Velká Británie a Severní Irsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 5.959
Kód RIV
RIV/00216224:14310/04:00009899
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000220941400008
Klíčová slova anglicky
ralstonia solanacearum; lectin; crystal structure; plant pathogen
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 4. 1. 2007 15:32, prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.
V originále
The plant pathogen Ralstonia solanacearum produces two lectins, each with different affinity for fucose. We described previously the properties and sequence of the first lectin, RSL (subunit Mr 9.9 kDa), that is related to fungal lectins (Sudakevitz, D., Imberty, A., and Gilboa-Garber, N. (2002) J. Biochem. 132: 353-358). The present communication reports the discovery of the second one, RS-IIL (subunit Mr 11.6 kDa), a tetrameric lectin, with high sequence similarity to the fucose-binding lectin PA-IIL of Pseudomanas aeruginosa. RS-IIL recognizes fucose but displays much higher affinity to mannose and fructose, which is opposite to the preference spectrum of PA-IIL. Determination of the crystal structure of RS-IIL complexed with a mannose derivative demonstrates a tetrameric structure very similar to the recently solved PA-IIL structure (Mitchell et al. (2002) Nature Struct. Biol. 9: 918-921). Each monomer contains two close calcium cations which mediate the binding of the monosaccharide and explain the outstandingly high affinity to the monosaccharide ligand. The binding loop of the cations is fully conserved in RS-IIL and PA-IIL while the preference for mannose versus fucose can be attributed to the change of a three amino acids sequence in the "specificity loop".
Česky
Nový manosu vázající lektin z Ralstonia solanacearum
Návaznosti
LN00A016, projekt VaV |
|