J 2004

A new Ralstonia solanacearum high affinity mannose-binding lectin

SUDAKEVITZ, Dvora, Nikola KOSTLÁNOVÁ, Gittit BLATMAN-JAN, Edward P. MITCHELL, Batia LERRER et. al.

Základní údaje

Originální název

A new Ralstonia solanacearum high affinity mannose-binding lectin

Název česky

Nový manosu vázající lektin z Ralstonia solanacearum

Autoři

SUDAKEVITZ, Dvora (376 Izrael), Nikola KOSTLÁNOVÁ (203 Česká republika), Gittit BLATMAN-JAN (376 Izrael), Edward P. MITCHELL (826 Velká Británie a Severní Irsko), Batia LERRER (376 Izrael), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant), Don J. KATCOFF (376 Izrael), Anne IMBERTY (250 Francie) a Nechama GILBOA-GARBER (376 Izrael)

Vydání

Molecular Microbiology, Blackwell Publishing Ltd, 2004, 0950-382X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 5.959

Kód RIV

RIV/00216224:14310/04:00009899

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000220941400008

Klíčová slova anglicky

ralstonia solanacearum; lectin; crystal structure; plant pathogen

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 4. 1. 2007 15:32, prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.

Anotace

V originále

The plant pathogen Ralstonia solanacearum produces two lectins, each with different affinity for fucose. We described previously the properties and sequence of the first lectin, RSL (subunit Mr 9.9 kDa), that is related to fungal lectins (Sudakevitz, D., Imberty, A., and Gilboa-Garber, N. (2002) J. Biochem. 132: 353-358). The present communication reports the discovery of the second one, RS-IIL (subunit Mr 11.6 kDa), a tetrameric lectin, with high sequence similarity to the fucose-binding lectin PA-IIL of Pseudomanas aeruginosa. RS-IIL recognizes fucose but displays much higher affinity to mannose and fructose, which is opposite to the preference spectrum of PA-IIL. Determination of the crystal structure of RS-IIL complexed with a mannose derivative demonstrates a tetrameric structure very similar to the recently solved PA-IIL structure (Mitchell et al. (2002) Nature Struct. Biol. 9: 918-921). Each monomer contains two close calcium cations which mediate the binding of the monosaccharide and explain the outstandingly high affinity to the monosaccharide ligand. The binding loop of the cations is fully conserved in RS-IIL and PA-IIL while the preference for mannose versus fucose can be attributed to the change of a three amino acids sequence in the "specificity loop".

Česky

Nový manosu vázající lektin z Ralstonia solanacearum

Návaznosti

LN00A016, projekt VaV
Název: BIOMOLEKULÁRNÍ CENTRUM
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum