J 2004

Cyclic voltammetric study of the redox system of glutathione using the disulfide bond reductant tris(2-carboxyethyl)phosphine

KIZEK, René, Jan VACEK, Libuše TRNKOVÁ a František JELEN

Základní údaje

Originální název

Cyclic voltammetric study of the redox system of glutathione using the disulfide bond reductant tris(2-carboxyethyl)phosphine

Název česky

Cyklicko-voltametrická studie redox systému glutathione pomocí tris(2-carboxyethyl)phosphinu jako redukčního činidla disulfidických vazeb

Autoři

KIZEK, René (203 Česká republika), Jan VACEK (203 Česká republika), Libuše TRNKOVÁ (203 Česká republika, garant) a František JELEN (203 Česká republika)

Vydání

Bioelectrochemistry, The Netherlands, Elsevier, 2004, 1567-5394

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10405 Electrochemistry

Stát vydavatele

Nizozemské království

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 2.261

Kód RIV

RIV/00216224:14310/04:00011179

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000221786900005

Klíčová slova anglicky

voltammetry; hanging mercury drop electrode (HMDE); glutathione (GSH; GSSG); redox state; sulfhydryl and disulfide groups; tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP); hydrogen peroxide

Štítky

Změněno: 15. 2. 2005 21:49, prof. RNDr. Libuše Trnková, CSc.

Anotace

ORIG CZ

V originále

The stabilization of the reduction state of proteins and peptides is very important for the monitoring of protein-protein, protein-DNA and protein-xenobiotic interactions. The reductive state of protein or peptide is characterized by the reactive sulfhydryl group. Glutathione in the reduced (GSH) and oxidized (GSSG) forms was studied by cyclic voltammetry. Tris(2-carboxyethyl)phosphine (TCEP) as the disulfide bond reductant and/or hydrogen peroxide as the sulfhydryl group oxidant were used. Cyclic voltammetry measurements, following the redox stateus of glutathione, were performed on a hanging mercury drop electrode (HMDE) in borate buffer (pH 9.2). It was shown that in aqueous solutions TCEP was able to reduce disulfide groups smoothly and quantitatively. The TCEP response at -0.25 V vs. Ag/AgCl/3M KCl did not disturb the signals of the thiol/disulfide redox couple. The origin of cathodic and anodic signals of GSH (at -0 .44 V and -0.37 V) and GSSG (at -0.69 V and -0.40 V) glutathione forms is discussed. It was shown that the application of TCEP to the conservation of sulfhydryl groups in peptides and proteins can be useful instrument for the study of peptides and proteins redox behaviour.

Česky

Cyklicko-voltametrická studie redox systému glutathione pomocí tris(2-carboxyethyl)phosphinu jako redukčního činidla disulfidických vazeb

Návaznosti

GA203/02/0422, projekt VaV
Název: Nové směry v elektrochemii nukleových kyselin a jejich aplikace v chemii životního prostředí
Investor: Grantová agentura ČR, Nové směry v elektrochemii nukleových kyselin a jejich aplikace v chemii životního prostředí
IAA1163201, projekt VaV
Název: Využití adsorptivní přenosové a eliminační techniky pro elektrochemickou analýzu oligonukleotidů a nukleových kyselin
Investor: Akademie věd ČR, Využití adsorptivní přenosové a eliminační techniky pro elektrochemickou analýzu oligonukleotidů a nukleových kyselin