2004
Activation of the DNA-binding ability of latent p53 protein by protein kinase C is abolished by protein kinase CK2
POSPÍŠILOVÁ, Šárka, Václav BRÁZDA, Kateřina KUCHAŘÍKOVÁ, M.Gloria LUCIANI, Ted R. HUPP et. al.Základní údaje
Originální název
Activation of the DNA-binding ability of latent p53 protein by protein kinase C is abolished by protein kinase CK2
Název česky
Aktivace schopnosti vázat DNA u latentního proteinu přš pomocí protein kinasy C je potlačena protein kinasou CK2
Autoři
POSPÍŠILOVÁ, Šárka (203 Česká republika), Václav BRÁZDA (203 Česká republika), Kateřina KUCHAŘÍKOVÁ (203 Česká republika), M.Gloria LUCIANI (826 Velká Británie a Severní Irsko), Ted R. HUPP (826 Velká Británie a Severní Irsko), Petr SKLÁDAL (203 Česká republika, garant), Emil PALEČEK (203 Česká republika) a Bořivoj VOJTĚŠEK (203 Česká republika)
Vydání
Biochemical Journal, London, Portland Press, 2004, 0264-6021
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Česká republika
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 4.278
Kód RIV
RIV/00216224:14310/04:00010105
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000220481100027
Klíčová slova anglicky
Protein p53; Kinase; Phosphorylation; Piezoelectric biosensor
Změněno: 18. 1. 2005 10:34, prof. RNDr. Petr Skládal, CSc.
V originále
Tumor suppressor protein p53 is one of the most important regulators of cell proliferation, differentiation and programmed cell death, triggering growth arrest and/or apoptosis in response to different cellular stress signals. The sequence-specific DNA binding function of p53 protein can be activated by several different stimuli modulating the C-terminal domain of this protein. The most likely physiological mechanism of p53 sequence-specific DNA binding activity is its post-translational modification, mainly phosphorylation of specific sites. Here we used non-radioactive electrophoretic mobility shift assay (EMSA) to show that C-terminal phosphorylation of p53 protein by cdk2/cyclin A at serine 315 and by PKC at serines 371, 376 and 378 can efficiently stimulate p53 binding to DNA in vitro as well as binding of C-terminal monoclonal antibody Bp53-10 recognizing the residue 371-380.
Česky
Tumorový supresorový protein p53 je důležitým regulátorem buněčné proliferace, diferenciace a programové buněčné smrti. Sekvenčně-specifická DNA vazebná funkce může být aktivována různými způsoby stimulace v C-koncové doméně proteinu, zejména fosforylací specifických míst. V této práci bylo použito stanovení využívající změnu elektroforetické mobility a piezoelektrický biosensor k demonstraci fosforylace serinových zbytků a dále k studiu vazby monoklonálních protilátek.
Návaznosti
| OC 518.30, projekt VaV |
|