2004
Purification and some properties of isocitrate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans
JANICZEK, Oldřich, Zdeněk GLATZ, Michaela WIMMEROVÁ a Jitka PSOTOVÁZákladní údaje
Originální název
Purification and some properties of isocitrate dehydrogenase from Paracoccus denitrificans
Název česky
Purifikace a charakterizace isocitrátdehydrogenasy z Paracoccus denitrificans
Autoři
JANICZEK, Oldřich (203 Česká republika, garant), Zdeněk GLATZ (203 Česká republika), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika) a Jitka PSOTOVÁ (203 Česká republika)
Vydání
Preparative Biochemistry, New York, Marcel Dekker, Inc. 2004, 0032-7484
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV
RIV/00216224:14310/04:00010270
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
UT WoS
000223804000007
Klíčová slova anglicky
Isocitrate dehydrogenase; purification; Paracoccus denitrificans
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 4. 1. 2007 15:32, prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.
V originále
NADP-dependent isocitrate dehydrogenase (ICDH) from the bacterium Paracoccus denitrificans was purified to homogeneity. The purification procedure involved ammonium sulphate fractionation, ion exchange chromatography, and gel permeation chromatography. The purity of the enzyme was checked by polyacrylamide gel electrophoresis. ICDH is a dimer composed of two probably identical subunits of relative molecular weight 90000. The pH optimum of the enzyme reaction in the direction of substrate oxidation was found to be 5.6; the presence of Mn (2+) is essential for enzyme activity.
Česky
Purifikace a charakterizace isocitrátdehydrogenasy z Paracoccus denitrificans
Návaznosti
| MSM 143100005, záměr |
|