2005
Proteomic analysis of iron and sulfur oxidizing Acidithiobacillus ferrooxidans using immobilized pH gradients and mass spectrometry
BOUCHAL, Pavel, Zbyněk ZDRÁHAL, Oldřich JANICZEK, Šárka HELÁNOVÁ, Kevin B. HALLBERG et. al.Základní údaje
Originální název
Proteomic analysis of iron and sulfur oxidizing Acidithiobacillus ferrooxidans using immobilized pH gradients and mass spectrometry
Název česky
Proteomová analýza bakterie Acidithiobacillus ferrooxidans rostlé na síře a na železe pomocí imobilizovaných pH gradientů a hmotnostní spektrometrie
Autoři
BOUCHAL, Pavel (203 Česká republika, garant, domácí), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika, domácí), Oldřich JANICZEK (203 Česká republika, domácí), Šárka HELÁNOVÁ (203 Česká republika, domácí), Kevin B. HALLBERG (826 Velká Británie a Severní Irsko) a Martin MANDL (203 Česká republika, domácí)
Vydání
Molecular & Cellular Proteomics 4, 8 (Suppl. 1), 2005
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Německo
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 9.876
Kód RIV
RIV/00216224:14310/05:00012638
Organizační jednotka
Přírodovědecká fakulta
ISSN
Klíčová slova anglicky
Acidithiobacillus ferrooxidans; proteome analysis
Příznaky
Mezinárodní význam
Změněno: 25. 8. 2016 09:17, doc. Mgr. Pavel Bouchal, Ph.D.
V originále
Acidithiobacillus ferrooxidans is a chemolithotrophic microorganism oxidizing ferrous iron and inorganic reduced sulfur substances. These bacteria are involved in formation of acid mine drainage and in biohydrometallurgic technologies. Both iron- and sulfur-oxidizing cells play a different role in oxidation of metal sulfides. Specific proteins can be expected for each type of iron or sulfur metabolism. For the above reasons, comparative analysis of protein composition of Acidithiobacillus ferrooxidans cells grown on elemental sulfur and ferrous iron was performed. Newly developed protocol involving two-dimensional gel electrophoresis with immobilized pH gradients, improved protein reduction, mass spectrometry protein identification and full genome information was applied. It resulted in more than 1300 protein spots displayed in broad and basic pH ranges, the best A. ferrooxidans proteome resolution to date. A comparative image analysis revealed that the proteome was significantly influenced by the growth type. Many physiologically important proteins were detected using peptide mass fingerprinting and LC-MS/MS. The most interestingly, sulfate adenylytransferase involved in sulfate assimilation and sulfide dehydrogenase are between them. Many other proteins were related to important metabolic processes like substrate sorption, electron transport and inorganic ion transport. Detailed view of phosphate and sulfate transporters indicated possible interaction and/or cooperation of these proteins, as well as their post-translational modifications.
Česky
Pro proteomovou analýzu bakterie Acidithiobacillus ferrooxidans byla optimalizována nová metoda za použití 2-D elektroforézy s imobilizovanými pH gradienty, hmotnostní spektrometrie a kompletní genomové informace. Byla detegována řada fyziologicky významných proteinů zapojených do transportu a metabolismu síry a železa.
Návaznosti
| GA525/04/1309, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622413, záměr |
| ||
| MSM0021622415, záměr |
|