Dynamics of Protein-Pheromone Interactions:Temperature Dependent Spectral Density Mapping and Molecular Dynamics Simulations.

SKLENÁŘ, Vladimír. Dynamics of Protein-Pheromone Interactions:Temperature Dependent Spectral Density Mapping and Molecular Dynamics Simulations. In Magnetic Resonance in Physics, Chemistry, Biology, and Medicine. Berlín, SRN: Max-Planck-Institut für Polymerforschung, 2005, s. 14.

Základní údaje

• Originální název: Dynamics of Protein-Pheromone Interactions:Temperature Dependent Spectral Density Mapping and Molecular Dynamics Simulations.
• Název česky: Dynamika protein-feromonových interakcí: Teplotně závislé mapování spektrálních funkcí hustoty
• Autoři: SKLENÁŘ, Vladimír (203 Česká republika, garant).
• Vydání: Berlín, SRN, Magnetic Resonance in Physics, Chemistry, Biology, and Medicine, s. 14-14, 2005.
• Nakladatel: Max-Planck-Institut für Polymerforschung

Další údaje

• Originální jazyk: angličtina
• Typ výsledku: Stať ve sborníku
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Německo
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• Kód RIV: RIV/00216224:14310/05:00014146
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• Klíčová slova anglicky: NMR; relaxation; spectral density; dynamics; MUP-I; pheromone interactions
• Štítky: dynamics, MUP-I, NMR, pheromone interactions, relaxation, spectral density

Anotace

Binding of mouse pheromones to major urinary proteins (MUPs) represents a typical example of interactions between lipocalins and their small hydrophobic ligands. Previously, we observed that the backbone flexibility of MUP-I increased slightly upon pheromone binding, in contrast to the decreased flexibility expected for induced-fit interactions. To shed the light on this unusual observation, we have performed an independent study adopting different methodology. Backbone dynamics of mouse major urinary protein I (MUP-I) was studied by 15N NMR relaxation at multiple temperatures for a complex of MUP-I with its natural pheromonal ligand, 2-sec-4,5-dihydrothiazole, and for the free protein. Graphical analysis of the reduced spectral density values provided an unbiased qualitative picture of the internal motions. Quantitative parameters were obtained using a novel method of simultaneous data fitting at multiple temperatures to several models of different complexity. The relaxation data were complemented by the molecular dynamics simulations. Comparison of the experimental and simulated order parameters and the information about slow conformational exchanges provided a picture of the molecular motions and offered an explanation for the observed difference in the dynamics of the free and bound MUP-I.

Anotace česky

Vazba myších feromonů na myší protein (MUP-I) je typickým příkladem interakce mezi lipokaliny a malými hydrofóbními ligandy. Již dříve jsme pozorovali, že flexibilita proteinové páteře MUP-I nepatrně vzrostla po vazbě feromonu, neočekávaně ve srovnání se snížením flexibilty předpokládaným pro tento typ interakce. pro osvětlení toho jevu jsem studovali uvedený systém s použitím N-15 relaxačních NMR studií při několika teplotách pro komplex MUP-I s jeho přirozeným feromonem 2 -sec-4,5-dihydrothiazolem a volný protein. Grafická analýza redukovaných funkcí spektrální hustostoty poskytla nezávislý obraz interní pohyblivosti. Kvantitativní parametry byly získány pomocí kového způsoby analýzy simultáním fitování dat při běkolika teplotách a s použitím různých pohybových modelů. experimentální data byla doplněna výsledky simulací pomocí moelkulové dynamiky. Srovnání dat poskytlo obraz o molekulárních pohybech a vyslětlení rozdílů pozorovaných mezi volným a vázaným proteinem.

Návaznosti

• MSM0021622413, záměr: Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím