a 2006

Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process

HAVLIŠ, Jan, Marek ŠEBELA, Tatiana ŠTOSOVÁ, Petr TARKOWSKI, Natalie WIELSCH et. al.

Základní údaje

Originální název

Modification of Trypsin for Improvement of Its Stability in Protein Digestion Process

Název česky

Modifikace trypsinu pro zlepšení stability v procesu štěpení proteinů

Autoři

HAVLIŠ, Jan (203 Česká republika, garant), Marek ŠEBELA (203 Česká republika), Tatiana ŠTOSOVÁ (203 Česká republika), Petr TARKOWSKI (203 Česká republika), Natalie WIELSCH (276 Německo), Henrik THOMAS (276 Německo) a Andrej SHEVCHENKO (643 Rusko)

Vydání

Abstract Book 17th IMSC Prague, 2006

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Konferenční abstrakt

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Kód RIV

RIV/00216224:14310/06:00017201

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

Klíčová slova anglicky

trypsin; tryptic digestion; PMF; modified trypsin

Příznaky

Mezinárodní význam
Změněno: 9. 4. 2010 13:37, doc. Mgr. Jan Havliš, Dr.

Anotace

V originále

A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).

Česky

A typical MS-assisted proteomic routine involves protease trypsin to generate specific fragments for further analysis. As the enzyme shows marginal termostability and undegoes intense autolysis, it became important to improve its properties in this regard. Conjugation of trypsin with e.g. oligosaccharides (maltotriose, raffinose, stachyose) is one the possible ways to solve these problems. Another way might be use of proteases of similar specifity from bacteria. Both approches were tested and particular proteases were characterised by means of their biochemical (pI, mol.mass, kinetics) and MS-related properties (cleavage efficiency).

Návaznosti

MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím