J 2006

Recombination Mediator and Rad51 Targeting Activities of a Human BRCA2 Polypeptide

FILLIPO, Joseph, Peter CHI, Lumír KREJČÍ a Patrick SUNG

Základní údaje

Originální název

Recombination Mediator and Rad51 Targeting Activities of a Human BRCA2 Polypeptide

Název česky

Aktivity BRCA2 polypetidu jako rekombinačního mediátora

Autoři

FILLIPO, Joseph (840 Spojené státy), Peter CHI (840 Spojené státy), Lumír KREJČÍ (203 Česká republika, garant) a Patrick SUNG (840 Spojené státy)

Vydání

J. Biol. Chem. 2006, 0021-9258

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

Impakt faktor

Impact factor: 5.808

Kód RIV

RIV/00216224:14310/06:00017411

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000236988100028

Klíčová slova anglicky

BRCA2-Rad51 interactions

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 11. 6. 2009 11:05, doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D.

Anotace

ORIG CZ

V originále

BRCA2 likely exerts its tumor suppressor function by enhancing the efficiency of the homology-directed repair of injured chromosomes. To help define the DNA repair role of BRCA2, we expressed and purified a polypeptide, BRC3/4-DBD, that harbors its BRC3 and BRC4 repeats and DNA binding domain. BRC3/4-DBD interacted with hRad51 and bound DNA with a distinct preference for single-stranded (ss) DNA. Importantly we demonstrated by biochemical means and electron microscopy that BRC3/4-DBD nucleates hRad51 onto ssDNA and acts as a recombination mediator in enabling hRad51 to utilize replication protein A-coated ssDNA as recombination substrate. These functions of BRC3/4-DBD required both the BRC repeats and the BRCA2 DNA binding domain. The results thus clarify the role of BRCA2 in Rad51-dependent DNA recombination and repair, and the experimental strategies described herein should be valuable for systematically deciphering this BRCA2 function.

Česky

BRCA2 likely exerts its tumor suppressor function by enhancing the efficiency of the homology-directed repair of injured chromosomes. To help define the DNA repair role of BRCA2, we expressed and purified a polypeptide, BRC3/4-DBD, that harbors its BRC3 and BRC4 repeats and DNA binding domain. BRC3/4-DBD interacted with hRad51 and bound DNA with a distinct preference for single-stranded (ss) DNA. Importantly we demonstrated by biochemical means and electron microscopy that BRC3/4-DBD nucleates hRad51 onto ssDNA and acts as a recombination mediator in enabling hRad51 to utilize replication protein A-coated ssDNA as recombination substrate. These functions of BRC3/4-DBD required both the BRC repeats and the BRCA2 DNA binding domain. The results thus clarify the role of BRCA2 in Rad51-dependent DNA recombination and repair, and the experimental strategies described herein should be valuable for systematically deciphering this BRCA2 function.

Návaznosti

LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
ME 888, projekt VaV
Název: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinačních/opravných procesech
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím