Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone
interactions: A structural model for ligand-induced flexibility
increase

J 2006

Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase

MACEK, Pavel, Petr NOVÁK, Hana KŘÍŽOVÁ, Lukáš ŽÍDEK, Vladimír SKLENÁŘ et. al.

Základní údaje

Originální název

Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase

Autoři

MACEK, Pavel (203 Česká republika, garant), Petr NOVÁK (203 Česká republika), Hana KŘÍŽOVÁ (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika)

Vydání

FEBS Letters, Amsterdam, Elsevier Science B.V. 2006, 0014-5793

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 3.372

Kód RIV

RIV/00216224:14310/06:00017608

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000234937400052

Klíčová slova anglicky

Major urinary protein; Molecular dynamics simulation; Pheromone–protein interaction; Molecular motion; TZL; Order parameter

Štítky

molecular dynamics, MUP-I, order parameter

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 30. 3. 2010 08:41, Mgr. Petr Novák, Ph.D.

Anotace

V originále

Recently, two independent 15N NMR relaxation studies indicated that in contrast to the decreased flexibility expected for induced-fit interactions, the backbone flexibility of major urinary protein isoform I (MUP-I) slightly increased upon complex formation with its natural pheromone 2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazol. We have investigated the subtle details of molecular interactions by molecular dynamics simulations in explicit solvent. The calculated order parameters S2 for a free- and ligand-bound protein supply evidence that mobility in various regions of MUP-I can be directly related to small conformational changes of the free- and complexed protein resulting from modifications of the hydrogen bonding network.

Návaznosti

LC06030, projekt VaV

Název: Biomolekulární centrum

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum

MSM 143100005, záměr

Název: Strukturně-funkční vztahy biomolekul a jejich role v metabolismu

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Strukturně-funkční vztahy biomolekul a jejich role v metabolismu

MSM0021622413, záměr

Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Citovat

MACEK, Pavel, Petr NOVÁK, Hana KŘÍŽOVÁ, Lukáš ŽÍDEK a Vladimír SKLENÁŘ. Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase. FEBS Letters. Amsterdam: Elsevier Science B.V., 2006, roč. 580, č. 1, s. 682-684. ISSN 0014-5793.

@article{701742,
   author = {Macek, Pavel and Novák, Petr and Křížová, Hana and Žídek, Lukáš and Sklenář, Vladimír},
   article_location = {Amsterdam},
   article_number = {1},
   keywords = {Major urinary protein; Molecular dynamics simulation; Pheromone–protein interaction; Molecular motion; TZL; Order parameter},
   language = {eng},
   issn = {0014-5793},
   journal = {FEBS Letters},
   title = {Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase},
   url = {http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2005.12.088},
   volume = {580},
   year = {2006}
}

TY  - JOUR
ID  - 701742
AU  - Macek, Pavel - Novák, Petr - Křížová, Hana - Žídek, Lukáš - Sklenář, Vladimír
PY  - 2006
TI  - Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase
JF  - FEBS Letters
VL  - 580
IS  - 1
SP  - 682-684
EP  - 682-684
PB  - Elsevier Science B.V.
SN  - 00145793
KW  - Major urinary protein
KW  - Molecular dynamics simulation
KW  - Pheromone–protein interaction
KW  - Molecular motion
KW  - TZL
KW  - Order parameter
UR  - http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2005.12.088
N2  - Recently, two independent 15N NMR relaxation studies indicated that in contrast to the decreased flexibility expected for induced-fit interactions, the backbone flexibility of major urinary protein isoform I (MUP-I) slightly increased upon complex formation with its natural pheromone 2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazol. We have investigated the subtle details of molecular interactions by molecular dynamics simulations in explicit solvent. The calculated order parameters S2 for a free- and ligand-bound protein supply evidence that mobility in various regions of MUP-I can be directly related to small conformational changes of the free- and complexed protein resulting from modifications of the hydrogen bonding network.
ER  -

MACEK, Pavel, Petr NOVÁK, Hana KŘÍŽOVÁ, Lukáš ŽÍDEK a Vladimír SKLENÁŘ. Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase. \textit{FEBS Letters}. Amsterdam: Elsevier Science B.V., 2006, roč.~580, č.~1, s.~682-684. ISSN~0014-5793.

Podrobný výpis o publikaci