J 2002

Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52.

KREJCI, Lumir, Binwei SONG, Wendy BUSSEN, Rodney ROTHSTEIN, Uffe MORTENSEN et. al.

Základní údaje

Originální název

Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52.

Název česky

Interaction with Rad51 is indispensable for recombination mediator function of Rad52.

Autoři

KREJCI, Lumir (203 Česká republika, garant), Binwei SONG (840 Spojené státy), Wendy BUSSEN (840 Spojené státy), Rodney ROTHSTEIN (840 Spojené státy), Uffe MORTENSEN (208 Dánsko) a Patrick SUNG (840 Spojené státy)

Vydání

Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2002, 0021-9258

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 6.696

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

Klíčová slova anglicky

Recombination; repair; Rad52; mediator proteins

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 15. 5. 2009 23:01, doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D.

Anotace

V originále

In the yeast Saccharomyces cerevisiae, the RAD52 gene is indispensable for homologous recombination and DNA repair. Rad52 protein binds DNA, anneals complementary ssDNA strands, and self-associates to form multimeric complexes. Moreover, Rad52 physically interacts with the Rad51 recombinase and serves as a mediator in the Rad51-catalyzed DNA strand exchange reaction. Here, we examine the functional significance of the Rad51/Rad52 interaction. Through a series of deletions, we have identified residues 409-420 of Rad52 as being indispensable and likely sufficient for its interaction with Rad51. We have constructed a four-amino acid deletion mutation within this region of Rad52 to ablate its interaction with Rad51. We show that the rad52delta409-412 mutant protein is defective in the mediator function in vitro even though none of the other Rad52 activities, namely, DNA binding, ssDNA annealing, and protein oligomerization, are affected. We also show that the sensitivity of the rad52delta409-412 mutant to ionizing radiation can be complemented by overexpression of Rad51. These results thus demonstrate the significance of the Rad51-Rad52 interaction in homologous recombination

Česky

Mapování proteinové interakce mezi Rad52 a Rad51 proteiny