STEFL, Richard, Ming XU, Lenka SKŘÍŠOVSKÁ, Ron EMESON a Frederic ALLAIN. Structure and Specific RNA Binding of ADAR2 Double-Stranded RNA Binding Motifs. Structure. 2006, roč. 14, č. 2, s. 345–355. ISSN 0969-2126.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structure and Specific RNA Binding of ADAR2 Double-Stranded RNA Binding Motifs
Název česky Structure and Specific RNA Binding of ADAR2 Double-Stranded RNA Binding Motifs
Autoři STEFL, Richard (203 Česká republika, garant), Ming XU (840 Spojené státy), Lenka SKŘÍŠOVSKÁ (203 Česká republika), Ron EMESON (840 Spojené státy) a Frederic ALLAIN (250 Francie).
Vydání Structure, 2006, 0969-2126.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 5.738
Kód RIV RIV/00216224:14310/06:00018473
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000235431700021
Klíčová slova anglicky RNA editing; MESSENGER-RNA; DSRNA-BINDING; ADENOSINE DEAMINASES; HUMAN TRANSCRIPTOME; RECEPTOR CHANNELS; CA2+ PERMEABILITY; MOLECULAR-BASIS; HUMAN BRAIN
Štítky ADENOSINE DEAMINASES, CA2+ PERMEABILITY, DSRNA-BINDING, human brain, HUMAN TRANSCRIPTOME, MESSENGER-RNA, MOLECULAR-BASIS, RECEPTOR CHANNELS, RNA editing
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. Mgr. Richard Štefl, Ph.D., učo 19362. Změněno: 22. 2. 2007 13:22.
Anotace
Adenosine deaminases that act on RNA (ADARs) siteselectively modify adenosines to inosines within RNA transcripts, thereby recoding genomic information. How ADARs select specific adenosine moieties for deamination is poorly understood. Here, we report NMR structures of the two double-stranded RNA binding motifs (dsRBMs) of rat ADAR2 and an NMR chemical shift perturbation study of the interaction of the two dsRBMs with a 71 nucleotide RNA encoding the R/G site of the GluR-B. We have identified the protein and the RNA surfaces involved in complex formation, allowing us to present an NMR-based model of the complex. We have found that dsRBM1 recognizes a conserved pentaloop, whereas dsRBM2 recognizes two bulged bases adjacent to the editing site, demonstrating RNA structure-dependent recognition by the ADAR2 dsRBMs. In vitro mutagenesis studies with both the protein and the RNA further support our structural findings.
Anotace česky
Adenosine deaminases that act on RNA (ADARs) siteselectively modify adenosines to inosines within RNA transcripts, thereby recoding genomic information. How ADARs select specific adenosine moieties for deamination is poorly understood. Here, we report NMR structures of the two double-stranded RNA binding motifs (dsRBMs) of rat ADAR2 and an NMR chemical shift perturbation study of the interaction of the two dsRBMs with a 71 nucleotide RNA encoding the R/G site of the GluR-B. We have identified the protein and the RNA surfaces involved in complex formation, allowing us to present an NMR-based model of the complex. We have found that dsRBM1 recognizes a conserved pentaloop, whereas dsRBM2 recognizes two bulged bases adjacent to the editing site, demonstrating RNA structure-dependent recognition by the ADAR2 dsRBMs. In vitro mutagenesis studies with both the protein and the RNA further support our structural findings.
Návaznosti
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 27. 4. 2024 05:45