2005
Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity
BOTTE, Cyrille, Charlotte JEANNEAU, Lenka ŠNAJDROVÁ, Olivier BASTIEN, Anne IMBERTY et. al.Základní údaje
Originální název
Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity
Název česky
Molekulové modelování a místně cílená mutageneze MDGD synthasy rostlinného chloroplastu odhalují rezidua nezbytná pro její aktivitu
Autoři
BOTTE, Cyrille (250 Francie), Charlotte JEANNEAU (250 Francie), Lenka ŠNAJDROVÁ (250 Francie, garant), Olivier BASTIEN (250 Francie), Anne IMBERTY (250 Francie), Christelle BRETON (250 Francie) a Eric MARECHAL (250 Francie)
Vydání
J. Biol. Chem. 2005, 0021-9258
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Článek v odborném periodiku
Obor
10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele
Spojené státy
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor
Impact factor: 5.854
Kód RIV
RIV/00216224:14110/05:00020163
Organizační jednotka
Lékařská fakulta
UT WoS
000232403900039
Klíčová slova anglicky
glycosyltransferases; molecular modeling; MDGD synthase
Změněno: 16. 2. 2007 15:04, Mgr. Lenka Šnajdrová, Ph.D.
V originále
Monogalactosyldiacylglycerol (MGDG), the major lipid of plant and algal plastids, is synthesized by MGD (or MGDG synthase), a dimeric and membrane-bound glycosyltransferase of the plastid envelope that catalyzes the transfer of a galactosyl group from a UDP-galactose donor onto a diacylglycerol acceptor. Although this enzyme is essential for biogenesis, and therefore an interesting target for herbicide design, no structural information is available. MGD monomers share sequence similarity with MURG, a bacterial glycosyltransferase catalyzing the transfer of N-acetyl-glucosamine on Lipid 1. Using the x-ray structure of Escherichia coli MURG as a template, we computed a model for the fold of Spinacia oleracea MGD. This structural prediction was supported by site-directed mutagenesis analyses. The predicted monomer architecture is a double Rossmann fold. The binding site for UDP-galactose was predicted in the cleft separating the two Rossmann folds. Two short segments of MGD (beta2-alpha2 and beta6-beta7 loops) have no counterparts in MURG, and their structure could not be determined. Combining the obtained model with phylogenetic and biochemical information, we collected evidence supporting the beta2-alpha2 loop in the N-domain as likely to be involved in diacylglycerol binding. Additionally, the monotopic insertion of MGD in one membrane leaflet of the plastid envelope occurs very likely at the level of hydrophobic amino acids of the N-terminal domain.
Česky
Monogalaktosyldiacylglycerol (MGDG), hlavní složka rostlinných plastidů, je syntetizován MGDG synthasou (MGD) - glykosyltransferasou přítomnou v membráně plastidu, která katalyzuje přenos galaktosylové skupiny z UDP-galaktosy (donor) na diacylglycerol (akceptor). Zatím není dostupná žádná strukturní informace o tomto důležitém enzymu, který je vhodným cílem pro design herbicidů. S pomocí metod homologního modelování v této práci představujeme model MGDG synthasy ze špenátu, který byl vytvořen podle analogie s proteinem MURG z Escherichia coli, jehož rentgenová struktura je známa.
Návaznosti
| GD204/03/H016, projekt VaV |
| ||
| MSM0021622413, záměr |
|