J 2007

X-ray Structures and Thermodynamics of the Interaction of PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa with Disaccharide Derivatives

MARROTE, Karine, Charles SABIN, Cathy PRÉVILLE, Myriam MOUMÉ-PYMBOCK, Michaela WIMMEROVÁ et. al.

Základní údaje

Originální název

X-ray Structures and Thermodynamics of the Interaction of PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa with Disaccharide Derivatives

Název česky

X-ray struktury a termodynamika interakce lektinu PA-IIL z Pseudomonas aeruginosa s disacharidovými deriváty

Autoři

MARROTE, Karine (124 Kanada), Charles SABIN (250 Francie), Cathy PRÉVILLE (124 Kanada), Myriam MOUMÉ-PYMBOCK (124 Kanada), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant), Edward P. MITCHELL (826 Velká Británie a Severní Irsko), Anne IMBERTY (250 Francie) a René ROY (124 Kanada)

Vydání

ChemMedChem, Weinheim, WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2007, 1860-7187

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Německo

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 2.825

Kód RIV

RIV/00216224:14310/07:00022341

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000249500800011

Klíčová slova anglicky

Pseudomonas aeruginosa; lectin; inhibitors; structure; thermodynamics

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 1. 9. 2007 08:33, prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.

Anotace

V originále

Pseudomonas aeruginosa is an opportunistic bacterium showing increasing resistance to antibiotics and consequently represents elevated threatening problems in hospital environments, particularly for cystic fibrosis patients. The use of glycomimetics as an anti-adhesive strategy against microorganisms may complement the use of antibiotherapies. PA-IIL lectin (LecB) from P.aeruginosa constitutes an appealing target for antibacterial agents, as it has been proposed to play a key role in binding to airway epithelia and/or to be involved in biofilm formation. The lectin has an unusually high affinity for l-fucose and related oligosaccharides. In the work presented herein, the disaccharide aFuc1-4GlcNAc is used as a scaffold toward the synthesis of a series of glycomimetic derivatives. Microcalorimetry and structural studies indicate that several of the derivatives are potent inhibitors of the lectin, with affinity in the same range as the best known natural ligand, Lewis a, and could represent interesting leads for the development of future antibacterial compounds.

Česky

X-ray struktury a termodynamika interakce lektinu PA-IIL z Pseudomonas aeruginosa s disacharidovými deriváty

Návaznosti

LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum