JANSEN, Séverine, Josef CHMELÍK, Lukáš ŽÍDEK, Petr PADRTA, Petr NOVÁK, Zbyněk ZDRÁHAL, Jean-François PICIMBON, Christer LÖFSTEDT a Vladimír SKLENÁŘ. Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution. Archives of Insect Biochemistry and Physiology. Wiley, 2007, roč. 66, č. 3, s. 135-145. ISSN 0739-4462.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution
Název česky Structure of Bombyx mori chemosensory protein 1 in solution
Autoři JANSEN, Séverine (250 Francie), Josef CHMELÍK (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant), Petr PADRTA (203 Česká republika), Petr NOVÁK (203 Česká republika), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika), Jean-François PICIMBON (250 Francie), Christer LÖFSTEDT (752 Švédsko) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika).
Vydání Archives of Insect Biochemistry and Physiology, Wiley, 2007, 0739-4462.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 1.345
Kód RIV RIV/00216224:14310/07:00020544
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000250321200003
Klíčová slova anglicky Bombyx mori; Chemosensory proteins; NMR
Štítky Bombyx mori, Chemosensory proteins, NMR
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. RNDr. Zbyněk Zdráhal, Dr., učo 34759. Změněno: 26. 6. 2009 10:22.
Anotace
Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be implied in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx mori and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six alpha-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and therefore well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.
Anotace česky
Chemosensory Proteins (CSPs) represent a family of conserved proteins found in insects that may be implied in chemosensory functions. BmorCSP1 is expressed mainly in antennae and legs of the silkworm moth Bombyx mori and was cloned from antennal cDNA. Here we report the determination of the structure of Bombyx mori CSP1 (BmorCSP1) by NMR. The overall fold of BmorCSP1 is globular and comprises six alpha-helices. These helices span residues 10-14, 17-27, 35-49, 57-72, 75-85, and 92-100. The internal hydrophobic sides of the helices are formed mostly by leucine and isoleucine residues and therefore well suited to constitute a binding site for hydrophobic ligands.
Návaznosti
GD204/03/H016, projekt VaVNázev: Strukturní biofyzika makromolekul
Investor: Grantová agentura ČR, Strukturní biofyzika makromolekul
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
MSM0021622415, záměrNázev: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
VytisknoutZobrazeno: 26. 4. 2024 04:58