J 2008

Structural basis for mannose recognition by a lectin from opportunistic bacteria Burkholderia cenocepacia

LAMEIGNERE, Emilie, Lenka MALINOVSKÁ, Margita SLÁVIKOVÁ, Eric DUCHAUD, Edward P. MITCHELL et. al.

Základní údaje

Originální název

Structural basis for mannose recognition by a lectin from opportunistic bacteria Burkholderia cenocepacia

Název česky

Strukturní podstata rozpoznávaní mannosy lektinem z podmíněně patogenní bakterie Burkholderia cenocepacia

Autoři

LAMEIGNERE, Emilie (250 Francie), Lenka MALINOVSKÁ (203 Česká republika, domácí), Margita SLÁVIKOVÁ (203 Česká republika), Eric DUCHAUD (250 Francie), Edward P. MITCHELL (826 Velká Británie a Severní Irsko), Annabelle VARROT (250 Francie), Ondrej ŠEDO (203 Česká republika, domácí), Anne IMBERTY (250 Francie) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Biochemical Journal, 2008, 0264-6021

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 4.371

Kód RIV

RIV/00216224:14310/08:00024682

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000255384800011

Klíčová slova anglicky

bacterial lectin; Burkholderia cenocepacia; cepacia complex; mannose-binding lectin; Pseudomonas aeruginosa

Příznaky

Mezinárodní význam
Změněno: 9. 12. 2014 09:04, Mgr. Michal Petr

Anotace

V originále

Chronic colonization of the lungs by opportunist bacteria such as Pseudomonas aeruginosa and members of the Bcc (Burkholderia cepacia complex) is the major cause of morbidity and mortality among CF (cystic fibrosis) patients. PA-IIL (lecB gene), a soluble lectin from Ps. aeruginosa, has been the subject of much interest because of its very strong affinity for fucose. Orthologues have been identified in the opportunist bacteria Ralstonia solanacearum, Chromobacterium violaceum and Burkholderia of Bcc. The genome of the J2315 strain of B. cenocepacia, responsible for epidemia in CF centres, contains three genes that code for proteins with PA-IIL domains. The shortest genewas cloned in Escherichia coli and pure recombinant protein, BclA (B. cenocepacia lectin A), was obtained. The presence of native BclA in B. cenocepacia extracts was checked using a proteomic approach. The specificity of recombinant BclA was characterized using surface plasmon resonance showing a preference for mannosides and supported with glycan array experiments demonstrating a strict specificity for oligomannose-type N-glycan structures.

Česky

BclA lektin byl strukturně a termodynamicky charakterizován. Lektin vykazuje vysokou specifitu vůči mannosylovaným sacharidům.

Návaznosti

GA303/06/0570, projekt VaV
Název: Strukturně-funkční studie lektinů a adhezinů patogenních mikroorganismů
Investor: Grantová agentura ČR, Strukturně-funkční studie lektinů a adhezinů patogenních mikroorganismů
LC06030, projekt VaV
Název: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
MSM0021622413, záměr
Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
MSM0021622415, záměr
Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací