ŠULÁK, Ondřej, Monia DELIA, Nikola KOSTLÁNOVÁ, Anne IMBERTY a Michaela WIMMEROVÁ. CHARACTERISATION OF A NEW LECTIN BCLC FROM THE HUMAN OPPORTUNISTIC PATHOGEN BURKHOLDERIA CENOCEPACIA. In XII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. Brno: Masarykova univerzita, 2008, s. 53-54. ISBN 978-80-210-4526-2.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název CHARACTERISATION OF A NEW LECTIN BCLC FROM THE HUMAN OPPORTUNISTIC PATHOGEN BURKHOLDERIA CENOCEPACIA
Název česky Charakterizace nového lektinu BclC z lidského podmíněného patogenu B. Cenocepacia
Autoři ŠULÁK, Ondřej (203 Česká republika, garant), Monia DELIA (380 Itálie), Nikola KOSTLÁNOVÁ (203 Česká republika), Anne IMBERTY (250 Francie) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika).
Vydání Brno, XII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, od s. 53-54, 2 s. 2008.
Nakladatel Masarykova univerzita
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Stať ve sborníku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/08:00024871
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISBN 978-80-210-4526-2
Klíčová slova anglicky Lectin; Burkholderia cenocepacia; SPR; ITC
Štítky Burkholderia cenocepacia, ITC, lectin, SPR
Příznaky Mezinárodní význam
Změnil Změnil: Mgr. Ondřej Šulák, Ph.D., učo 54790. Změněno: 20. 5. 2009 17:04.
Anotace
Four genes coding proteins homologous to lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginasa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, named BclC, is a 28 kDa protein which is able to recognize D-mannosylated carbohydrates. This protein also exhibits partial sequence homology with the protein CV-IIL from the Chromobacterium violaceum. BclC has been cloned and prepared in recombinant form. Sequence analysis showed two distinct domains in the protein, N-terminal part that does not have any sequence homolog in genomic and protein databases, and C-terminal part that codes for lectin domain. Both domains were also cloned separately to simplify further structure-function characterization. Detailed functional studies using surface plasmon resonance (SPR) and isothermal titration calorimetry (ITC) allowed to define binding properties (afinity, kinetics) and thermodynamic parameters.
Anotace česky
Four genes coding proteins homologous to lectin PA-IIL from Pseudomonas aeruginasa have been found in the genome of B. cenocepacia. One of them, named BclC, is a 28 kDa protein which is able to recognize D-mannosylated carbohydrates. This protein also exhibits partial sequence homology with the protein CV-IIL from the Chromobacterium violaceum. BclC has been cloned and prepared in recombinant form. Sequence analysis showed two distinct domains in the protein, N-terminal part that does not have any sequence homolog in genomic and protein databases, and C-terminal part that codes for lectin domain. Both domains were also cloned separately to simplify further structure-function characterization. Detailed functional studies using surface plasmon resonance (SPR) and isothermal titration calorimetry (ITC) allowed to define binding properties (afinity, kinetics) and thermodynamic parameters.
Návaznosti
GA303/06/0570, projekt VaVNázev: Strukturně-funkční studie lektinů a adhezinů patogenních mikroorganismů
Investor: Grantová agentura ČR, Strukturně-funkční studie lektinů a adhezinů patogenních mikroorganismů
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
VytisknoutZobrazeno: 5. 10. 2024 23:38