2008
Interactions of apoptotic proteins AIF and endonuclease G analyzed by bioinformatic predictions, molecular docking, and fluorescent microscopy
VAŘECHA, Miroslav, Michal ZIMMERMANN, Jana AMRICHOVÁ, Vladimír ULMAN, Michal KOZUBEK et. al.Základní údaje
Originální název
Interactions of apoptotic proteins AIF and endonuclease G analyzed by bioinformatic predictions, molecular docking, and fluorescent microscopy
Název česky
Interakce apoptotických proteinů AIF a endonucleasa G analyzovaná pomocí bioinformatických predikcí, molekulárního dockingu a fluorescenční mikroskopií
Autoři
VAŘECHA, Miroslav (203 Česká republika, garant), Michal ZIMMERMANN (203 Česká republika), Jana AMRICHOVÁ (203 Česká republika), Vladimír ULMAN (203 Česká republika) a Michal KOZUBEK (203 Česká republika)
Vydání
16th Euroconference on Apoptosis an 5th Swiss Apoptosis Meeting, 2008
Další údaje
Jazyk
angličtina
Typ výsledku
Konferenční abstrakt
Obor
Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele
Švýcarsko
Utajení
není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV
RIV/00216224:14330/08:00026398
Organizační jednotka
Fakulta informatiky
Klíčová slova anglicky
AIF;AMID;endonuclease G;heat shock protein;cyclophilin A;CPS-6;WAH-1;colocalization;image analysis;FRET;interaction prediction;protein structure modeling;molecular docking
Štítky
Příznaky
Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 2. 6. 2010 11:52, Mgr. Miroslav Vařecha, Ph.D.
V originále
During apoptosis several mitochondrial proteins are released. Some of them participate in caspase-independent nuclear DNA degradation, especially apoptosis-inducing factor (AIF) and endonuclease G (endoG). We studied the structure, cellular localization, and interactions of several proteins in silico and in vitro using fluorescent microscopy. Bioinformatic predictions were conducted to analyze the presence of interaction sites in the studied proteins. We conducted molecular modeling of proteins with unknown 3D structure: endonuclease G, CPS-6, WAH-1, and heat shock protein 70-1. These models were then refined by MolProbity server and employed together with experimentally known 3D structures of other proteins like AIF and cyclophilin A in molecular docking simulations of interactions. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) technique and consequent image analysis was used to evaluate the interactions of fluorescently labeled proteins in cells. Our results represent new information about the structure, cellular localization, and interactions of several proteins involved in caspase-independent apoptotic death. This work was supported by The Ministry of Education, Youth and Sports of the Czech Republic (projects number MSM0021622419, 2B06052, and LC535).
Česky
Interakce apoptotických proteinů AIF a endonucleasa G analyzovaná pomocí bioinformatických predikcí, molekulárního dockingu a fluorescenční mikroskopií.
Návaznosti
LC535, projekt VaV |
| ||
MSM0021622419, záměr |
| ||
2B06052, projekt VaV |
|